Энзимы в продуктах: 9 лучших продуктов для здоровья кишечника

9 лучших продуктов для здоровья кишечника

Пищеварение – сложный процесс, и энзимы играют в нем одну из главных ролей. Пищеварительные ферменты необходимы для расщепления пищи и всасывания всех питательных веществ. Обычно организм человека сам вырабатывает энзимы, однако питание, образ жизни, возраст и некоторые заболевания могут повлиять на эти процессы. Давайте разберемся, как ферменты влияют на пищеварение, и какие продукты помогут наладить работу кишечника.

С того момента, как пища попадает к нам в рот, запускается процесс пищеварения. Сначала мы пищу пережевываем, а затем пищеварительные ферменты помогают разделить ее на более мелкие кусочки, чтобы организм мог усваивать и использовать все питательные вещества.

Несмотря на то, что при попадании пищи в рот начинает вырабатываться амилаза, большинство ферментов активируются в кислой среде желудка, а некоторые из них вырабатываются в толстом и тонком кишечнике. Здоровье кишечника напрямую зависит от состояния здоровья и питания. И если вы наблюдаете у себя вздутие живота, запоры или диарею, причина может скрываться в нехватке энзимов в кишечнике. И вот вам 9 продуктов, которые помогут с этим справиться.

Есть много продуктов, способных увеличить количество пищеварительных ферментов: и сырые овощи, и фрукты являются одними из лучших. Сырые – вот ключевой момент, поскольку, когда продукты подвергают тепловой обработке, большинство ферментов деактивируется.

1. Ананас. Он содержит бромелаин – целое семейство ферментов (пероксидазу и цистеиновые протеазы). Благодаря им, бромелаин расщепляет белки на аминокислоты и помогает работе пищеварительной, дыхательной, костной и сердечно-сосудистой систем.

2. Авокадо. Он содержит липазу – фермент, расщепляющий жир. Хотя липаза вырабатывается в организме естественным путем, употребление авокадо поможет переварить пищу с высоким содержанием жира.

3. Киви. Эти плоды содержат актинидин – фермент, помогающий перевариванию белка.

4. Бананы. Они содержат амилазу и глюкозидазу. Эти ферменты переваривают углеводы (картофель, макароны) и превращают их в простые сахара. Бананы также обеспечивают организм клетчаткой, которая необходима для пищеварения и кишечных бактерий.

5. Мёд. Натуральный мёд содержит широкий спектр пищеварительных ферментов, включая диастазу (альфа-амилазу), амилазу, инвертазу и протеазу. Диастаза помогает переваривать крахмалы, амилаза расщепляет крахмал на сахара, инвертаза расщепляет сахарозу, а протеаза расщепляет белок на аминокислоты.

6. Кефир. Этот напиток обеспечит ваш организм липазой, протеазой и лактазой. Кроме того, он содержит полезные пробиотики.

7. Квашеная капуста. Ферментированная капуста – один из самых полезных продуктов. Она содержит не только ферменты, но и молочнокислые бактерии Lactobacillus plantarum.

8. Манго. Сладкие вкусные плоды манго содержат ферменты амилазы, которые расщепляют сложные углеводы до глюкозы и мальтозы. Известно, что энзимы, содержащиеся в этих плодах, улучшают усвоение крахмала и белка. Чем спелее фрукт, тем больше в нем активных энзимов.

9. Имбирь. В корне имбиря содержится зингибаин, который еще называют имбирной протеазой – фермент, перерабатывающий белок. Он также помогает желудку сокращаться, быстрее продвигая пищу через пищеварительную систему.

Ешьте только полезные продукты и будьте здоровы!

Читать больше статей в Статьи разделе нашего Онлайн журнал

Энзимы – маленькие волшебники на службе у здоровья

Если вы до сих пор искренне верите, что энзимы – это штучки, помогающие порошку стирать лучше, значит —  вы ничего не смыслите в здоровом питании. Энзимы – чрезвычайно важные для нашего организма ферменты, содержащиеся в ряде продуктов.  Хотите узнать в каких именно, тогда читайте нас прямо сейчас…

Что такое энзимы?

Чтобы пища переваривалась и правильно усваивалась, щитовидная железа вырабатывает три важных фермента – липазу, амилазу и протеин. Остальные поступают в наш организм извне вместе с пищей. В их числе и энзимы, которые содержатся в свежей растительной пище, овощах и фруктах.
По сути это ферменты, которые ускоряют химические реакции в нашем теле, способствуя правильному пищеварению и очищению организма.
Они придают нам силы, энергии, повышают иммунитет и борются с инфекциями. Поступая в организм человека, энзимы, как катализаторы, помогают усвоению остальной пищи, а нормализуя обмен веществ, способствуют потере лишних жиров.

Где их можно найти?

Чтобы получить эти драгоценные вещества вовсе не стоит ломать себе голову в поисках дорогостоящих деликатесов. Достаточно просто съедать каждый день свежие овощи и фрукты, и жизненно важными  энзимами. Большое количество этих незаменимых и ценных помощников нашего здоровья содержится и в соках, правда, существует одно условие – соки обязательно должны быть свежевыжатыми. Поверьте, пара минут работы с соковыжималкой, стоит  той пользы, которую мы получим в итоге.
Настоящими чемпионами по содержанию энзимов являются: мед, соя, зеленые ростки семян и зерен, бананы, ананас, авокадо, яблоки, орехи, хрен, чеснок и огурцы.


Если вы часто болеете, не лишним будет знать что повышенное количество энзимов требуется организму в период выздоровления, при сильном переутомлении, различного рода воспалениях а также повышенных нагрузках. Одним словом, для современного жителя мегаполиса энзимы – штука просто незаменимая.
Что особенно приятно: их нельзя переесть. Сколько организму необходимо, такое количество энзимов он и усвоит.

«Капризы» энзимов

Несмотря на всю свою пользу, энзимы очень капризны и многого не любят. Всего пара неправильных действий и еда навсегда теряет эти полезные вещества.

Энзимы не выносят высоких температур, при нагревании разрушаются. Поэтому в жареной пище не стоит искать этих ценных ферментов – они есть только в сырой.
При понижении температуры энзимы бездействуют, поэтому прежде чем съесть фрукты или овощи, заранее вынимайте их из холодильника.

Ферменты + продукты богатые ферментами

Ферменты — это «рабочие лошадки» нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Сыр
Чайный гриб Солод
Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар.

Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:
  • при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
  • при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
  • лишнем весе;
  • слабом иммунитет;.
  • интоксикациях организма;
  • в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.
Потребность в ферментах снижается:
  • в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
  • индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

  • нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
  • общая слабость;
  • недомогание;
  • боль в суставах;
  • ахилический гастрит;
  • повышенный нездоровый аппетит.
Признаки избытка ферментов в организме:
  • головная боль;
  • раздражительность;
  • аллергии.
Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

Кроме того, при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, определенные виды ферментов перестают вырабатываться организмом в достаточном количестве. В этом случае на помощь приходят БАДы и некоторые медицинские препараты.

Ферменты для красоты и здоровья

Поскольку ферменты занимаются трансформацией одних соединений в другие, более важные, то их функционирование предопределяет не только здоровье всего нашего организма, но также и влияет на внешний вид кожи, волос, ногтей, оптимальный вес тела.

Поэтому, употребляя продукты, содержащие ферменты, можно не только наладить общее питание всего организма, но также и усилить свою внешнюю красоту и привлекательность.

Недаром говорят, что красота – это, в первую очередь, отличное здоровье всего организма!

Внимание! Информация носит ознакомительный характер и не предназначена для постановки диагноза и назначения лечения. Всегда консультируйтесь с профильным врачом!

Рейтинг:

4/10

Голосов: 2

Другие популярные нутриенты:

BBLAB Энзимы для пищеварения Inner View Enzyme (30 стиков)

Описание


Энзимы (ферменты) для пищеварения от бренда BBLAB – это пищевая добавка, действие которой направлено на регулировку пищеварительных процессов, повышение уровня усвояемости витаминов, минералов, белков, жиров и углеводов, которые попадают в наш организм с пищей.
Стресс, малоподвижный образ жизни, нерегулярное питание и потребление большого количества полуфабрикатов – всё это разрушает хрупкое баланс в кишечнике. Также, с возрастом способность кишечника самостоятельно производить энзимы значительно снижается. Недостаток энзимов влечет за собой такие последствия, как нарушение пищеварения, повышение массы тела, чувство хронической усталости, воспалительные процессы и т.д. В таком случае дополнительное потребление пищевых добавок с энзимами просто необходимо.

Что нужно знать о пищевых энзимах от BBLAB?
— Энзимы от BBLAB выполняют функцию катализатора, который улучшает пищеварение и стимулирует всасывание полезных веществ из пищи.
— В составе энзимов от BBLAB содержатся ферменты, витамины и минералы комплекса из 15 видов злаков и овощей: коричневый рис, ячмень, цельная пшеница, черные бобы куромамэ, бобы адзуки, могар (итальянское просо), сорго двухцветное, гречка, рожь, овес, кукуруза, иовлевы слёзы (бусенник обыкновенный), соя, картофель, батат.
— Энзимы данного бренда имеют высокую активность (способность увеличивать скорость определенной биохимической реакции в организме).
— Микс растительных компонентов отвечает за поддержание красоты кожи и волос: экстракт гибискуса (каркаде), клюквы, граната, кукурузных рылец, тыквы, алое вера, и фруктоолигосахариды.
— В 1 стике содержится альфа-амилаза (отвечает за расщепление углеводов), инвертаза (катализирует гидролиз сахарозы), протеаза(фермент, расщепляющий белки), глюкоамилаза (расщепляет углеводы), папаин (содержится в плодах папайи и отвечает за ускорение взаимодействия веществ с водой), и бромелайн (фермент растительного происхождения, который содержится в ананасе, и отвечает за расщепление белка, снижение отёчности)
— Продукт имеет приятный вкус лимона и удобный формат стика, который можно брать с собой на работу, учебу и в путешествие.
Безопасность и качество продукта подтверждены HACCP.

Способ применения

Применять 1 стик 1 раз в день до еды, или в перерывах между приемами пищи.
Важно! Энзимы теряют свои свойства при контакте с высокими температурами. Их нельзя запивать горячими напитками, или употреблять одновременно с приемом с других лекарств.
*Противопоказания: продукт противопоказан людям с индивидуальной непереносимость компонентов.
**Обратите внимание! При беременности, кормлении грудью, приеме каких-либо медицинских препаратов или наличии каких-либо заболеваний и аллергий следует проконсультироваться с врачом перед употреблением любых пищевых добавок. В случае возникновения каких-либо побочных реакций прекратите использование и проконсультируйтесь с врачом.

Активные ингредиенты

Состав: порошок из 15 злаковых ферментов [бурый рис, ячмень, цельная пшеница, черные бобы куромамэ, бобы адзуки, могар (итальянское просо), сорго двухцветное, овес, гречка, рожь, кукуруза, иовлевы слёзы (бусенник обыкновенный, соя, картофель, сладкий картофель, культура Bacillus Amyloliquefaciens], мальтодекстрин, фруктоолигосахаридный порошок, безводная кристаллическая порошок глюкоза, ксилит, эритрит, порошок лимонного сока [концентрат лимона, декстрин], бромелайн BR1200 (растительная протеаза 65%, декстрин 35%), порошок со вкусом лимона (декстрин, натуральный ароматизатор, водная кристаллическая глюкоза, гуммиарабик, синтетический ароматизатор, спирт), изолят соевого белка, папаин T100 MG (растительная протеаза, декстрин, натрий метабисульфит, диоксид кремния, мульти-биозим фермент [смесь {протеаза HUT, альфа-амилаза, декстрин, глюкоамилаза, протеаза SAP), инвертаза, липаза}, декстрин], порошок экстракта кукурузных рылец, порошок экстракта гибискуса, порошок концентрата граната, порошок концентрата клюквы, порошок концентрата сладкой тыквы, порошок экстракта алоэ вера.
***Продукт содержит гречку, сою, пшеницу и сернистую кислоту. Продукт может содержать следы птичьих яиц, молока, арахиса, скумбрии, краба, креветок, свинины, персика, помидора, орехов, курицы, говядины, кальмара, моллюсков (в том числе устриц, морского ушка, мидий).


Пищевая ценность: 10 калорий в 1 стике (3 г)
Натрий 0 мг (0%)
Углеводы 2 г (1%)
Сахар 0 г (1%)
Холестерин 0 мг (0%)
Транс-жиры 0 г
Насыщенные жиры 0 г (0%)
Белок 0 г (0%)
Соотношение (%) к суточной пищевой ценности основано на 2000 ккал, поэтому оно может варьироваться в зависимости от потребностей человека в калориях.

Условия хранения: хранить при комнатной температуре в сухом и темном месте. Избегать контакта с высокими температурами.
Срок годности: указан на упаковке

 

Статьи по онкологии — популярные и научные публикации для пациентов

Пищеварительные ферменты — что это?

Крылатое выражение «ты то, что ты ешь» действительно несет в себе определенную мудрость. Но точнее было бы сказать «ты то, что ты перевариваешь». И в этом нам помогают пищеварительные ферменты, или энзимы, ключ к хорошему пищеварению, здоровому кишечнику и получению всех необходимых питательных веществ.

Как ни странно, но до относительно недавнего времени о механизме работы пищеварительной системы было известно немного. Сегодня количество заболеваний, связанных с нарушением всасывания питательных веществ из-за недостатка пищеварительных ферментов, возрастает.

Почему же эти ферменты так важны? Роль пищеварительных энзимов в первую очередь в том, чтобы выступать в роли катализаторов для ускорения специфических, жизненно важных химических реакций в организме.

Они помогают расщеплять крупные молекулы на частицы, которые легче усваивать. Эти частицы и использует организм для поддержания оптимальной работы и здоровья.

Что такое пищеварительные ферменты?

Пищеварительные ферменты определяются как «ферменты, которые используются в пищеварительной системе».

Все энзимы являются катализаторами, которые заставляют молекулы изменять свою форму. Эти ферменты помогают нам переваривать пищу путем расщепления макромолекул на более мелкие для того, чтобы кишечник мог усвоить все содержащиеся в них питательные вещества, а затем распространить их по организму.

Типы

Все основные пищеварительные ферменты можно разделить на три класса:

  1. протеолитические ферменты, необходимые для метаболизма белков.
  2. липазы, которые необходимы для переваривания жиров.
  3. амилазы, необходимые для расщепления углеводов.

В организме человека встречается несколько типов энзимов, в том числе:

  • Амилаза. Она содержится в слюне и панкреатическом соке, превращает крупные молекулы крахмала в мальтозу. Амилаза необходима для метаболизма углеводов, крахмала и сахаров, которые преобладают преимущественно в растительных продуктах (картофеле, фруктах, овощах, крупе и т. д.).
  • Пепсин. Он находится в желудочном соке. Пепсин помогает расщеплять белок на более мелкие единицы полипептиды.
  • Липаза. Ее вырабатывает поджелудочная железа и секретирует в тонком кишечнике. После соединения с желчью липаза превращает жиры и триглицериды в жирные кислоты. Она необходима для правильного переваривания таких продуктов, как орехи, масла, яйца, мясо и молочные продукты.
  • Трипсин и химотрипсин. Эти эндопептидазы продолжают расщеплять полипептицы на еще более мелкие частицы.
  • Целлюлаза. Она помогает переваривать продукты с высоким содержанием клетчатки, например, брокколи, спаржу, фасоль, которые могут вызвать газообразование.
  • Экзопептидаза, карбоксипептидаза и аминопептидаза. Они помогают высвобождать отдельные аминокислоты.
  • Лактаза. Она превращает лактозу в глюкозу и галактозу.
  • Сахараза. Расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу.
  • Мальтаза. Превращает сахарную мальтозу в более мелкие молекулы глюкозы.
  • Другие ферменты, которые способствуют усвоению сахара/углеводов, включают в себя инвертазу, глюкоамилазу и альфа-галактозидазу.

Как работают пищеварительные ферменты?

Пищеварение – это сложный процесс, который начинается с пережевывания пищи, когда происходит выделение энзимов в слюну. Большую часть работы выполняют желудочно-кишечные жидкости, которые содержат пищеварительные ферменты, влияющие на определенные питательные вещества (жиры, углеводы и белки).

Вырабатывая специфические ферменты, мы помогаем всасываться различным видам пищи. Другими словами, наш организм производит ферменты, специфичные для углеводов, белков и жиров.

Пищеварительные ферменты не просто полезны, они жизненно необходимы. Они превращают сложную еду в легко усваиваемые соединения, включая аминокислоты, жирные кислоты, холестерин, простые сахара и нуклеиновые кислоты (которые помогают строить ДНК).

Ферменты синтезируются и секретируются в различных частях пищеварительного тракта, в том числе в ротовой полости, желудке и поджелудочной железе.

Ниже мы чуть более подробно описали 6 основных стадий процесса переваривания, который начинается с пережевывания, запускающего секрецию пищеварительных ферментов в желудочно-кишечном тракте:

  1. Слюнная амилаза, вырабатываемая в ротовой полости, является первым пищеварительным ферментом, который участвует в усвоении молекул. И этот процесс продолжается и после того, как пища попадет в желудок.
  2. Затем париетальные клетки желудка начинают высвобождение кислот, пепсина и других энзимов, включая панкреатическую амилазу. Начинается процесс расщепления частично переваренной пищи в химус (полужидкую массу частично переваренной пищи).
  3. Желудочный сок нейтрализует действие слюнной амилазы, способствуя работе панкреатической амилазы.
  4. Приблизительно спустя час химус перемещается в двенадцатиперстную кишку, где кислотность вызывает высвобождение гормона секретина.
  5. Это, в свою очередь, заставляет поджелудочную железу вырабатывать гормоны, бикарбонат, желчь и различные пищеварительные ферменты, из которых наиболее важными являются липаза, трипсин, амилаза и нуклеаза.
  6. Бикарбонат изменяет среду химуса с кислотной на щелочную, что не только позволяет ферментам расщеплять пищу, но и убивает бактерии, которые не могут выжить в подобных условиях.

На этом этапе бóльшая часть работы сделана. Однако людям, страдающим недостатком пищеварительных ферментов необходима поддержка в виде пищевых добавок.

В продаже даже существуют пищеварительные ферменты для кошек и собак, ведь животные тоже могут страдать этим недугом.

Кому нужны ферменты? (Признаки дефицита)

Ответ на этот вопрос может включать в себя намного больше людей, чем Вы могли бы подозревать.

Такие симптомы, как вздутие живота, газообразование, боли в животе и усталость, могут быть связаны с невозможностью полностью переварить пищу. В этом случае этим людям может помочь дополнительный прием пищеварительных ферментов. К другим признакам, указывающим на дефицит ферментов, могут относиться:

  • Кислотный рефлюкс
  • Диспепсия (боль или неприятные ощущения в верхней части области желудка)
  • Тяга к определенным продуктам
  • Проблемы с щитовидной железой
  • Изжога, несварение, отрыжка
  • Истончение и выпадение волос
  • Сухая или тусклая кожа
  • Проблемы с концентрацией или туман в голове
  • Усталость по утрам
  • Проблемы со сном
  • Артрит или боль в суставах
  • Слабость в мышцах, усталость перед тренировкой
  • Перепады настроения, депрессия и раздражительность
  • Головные боли и мигрени
  • Ухудшение симптомов ПМС

Люди, страдающие следующими заболеваниями, возможно, будут чувствовать себя лучше при дополнительном приеме пищеварительных ферментов:

1.

Заболевания органов пищеварения

Если Вы страдаете каким-либо заболеванием, связанным с желудочно-кишечным трактом, например, кислотным рефлюксом, повышенным газообразованием, вздутием живота, «дырявым» кишечником, синдромом раздраженного кишечника (СРК), болезнью Крона, язвенным колитом, дивертикулитом, нарушением всасывания, диареей или запором, то пищеварительные энзимы могут Вам помочь.

Они могут «успокоить» органы пищеварения, уменьшить боль в животе, вздутие, которые связаны с заболеваниями кишечника.

2. Возрастной дефицит ферментов

С возрастом среда в желудке становится более щелочной, что мешает выработке достаточного количества ферментов поджелудочной железой.

Помимо сопутствующих заболеваний с возрастом увеличивается риск развития пищеварительных проблем, связанных с недостатком желудочного сока или пищеварительных ферментов. Довольно часто это приводит к возникновению кислотного рефлюкса.

3.

Гипохлоргидрия

Гипохлоргидрия (недостаточное количество желудочного сока) затрудняет усвоение минералов, витаминов и других элементов из пищи, в результате чего возникает дефицит питательных веществ.

4. Заболевания печени и другие заболевания, связанные с ферментами

Часто заболевания печени влекут за собой сопутствующий дефицит пищеварительных энзимов. Наиболее распространенным является дефицит альфа-1 антитрипсина, генетическое нарушение, которое встречается у одного человека из 1 500.

Симптомы могут включать в себя ненамеренную потерю веса, повторяющиеся респираторные инфекции, усталость и учащенное сердцебиение.

К заболеваниям, диагностика которых может быть не связана с пониженной выработкой пищеварительных ферментов, относятся:

  • Болезнь Крона
  • Дефицит железа или витамина В12
  • Дефицит витамина D

К симптомам дефицита энзимов можно также отнести:

  • Изменения стула. Стул может стать более бледным, жирным или всплывать в воде.
  • Жалобы, связанные с желудочно-кишечным трактом. Вздутие живота, диарея, особенно в течение часа после приема пищи, метеоризм и расстройство желудка могут быть признаками недостатка ферментов.

5. Недостаточность поджелудочной железы

Недостаточность поджелудочной железы представляет собой неспособность поджелудочной выделять ферменты, необходимые для пищеварения. Эта распространенная проблема среди людей, страдающих раком поджелудочной железы.

Прием препаратов, содержащих ферменты поджелудочной железы (заместительная терапия), может быть полезен для пациентов с раком поджелудочной, хроническим панкреатитом, муковисцидозом, а также пациентам, перенесшим операцию на кишечнике, для ускорения заживления.

Природные источники

Многие сырые овощи и фрукты содержат ферменты, которые улучшают пищеварение.

Сырые фрукты и овощи, произрастающие на хорошей и питательной почве, являются самыми лучшими натуральными источниками пищеварительных ферментов. Постарайтесь включить в свой рацион такие продукты, как:

  • ананас
  • папайя
  • киви
  • кефир
  • йогурт
  • бананы
  • манго
  • мисо, соевый соус и темпе (ферментированные соевые продукты)
  • квашеная капуста
  • кимчи
  • авокадо
  • яблочный уксус
  • сырой мед
  • пчелиная пыльца

Препараты, содержащие пищеварительные ферменты, преимущественно производятся с использованием следующих источников:

  • Фрукты, в основном, ананас и папайя. Бромелаин, фермент, получаемый из ананаса, расщепляет широкий спектр белков, обладает противовоспалительными свойствами и может выдерживать широкий диапазон рН (кислота-щелочь). Папаин, фермент, получаемый из свежей папайи, эффективно способствует расщеплению как маленьких, так и больших белков.
  • Животные. К таким препаратам относится панкреатин, получаемый из быка или свиньи.
  • Растения. Эти препараты получают из пробиотиков, дрожжей и грибков.

Пищевые добавки

Так как белки, сахара, крахмал и жиры требуют определенных видов ферментов, лучше всего принимать препараты, включающие в себя все эти разновидности.

Многие специалисты считают, что наиболее эффективными являются препараты, в который присутствует полный комплекс энзимов, улучшающих пищеварение. Ищите добавки, которые включают в себя следующие ферменты:

  • альфа-галактозидаза (его получают из грибка аспергилла черного, считается, что он способствует перевариванию углеводов).
  • амилаза (вырабатывается слюнными железами)
  • целлюлаза
  • глюкоамилаза
  • инвертаза
  • лактаза
  • липаза
  • мальт-диастаза
  • протеаза (или кислая протеаза)
  • бета-глюканаза
  • пектиназа
  • фитаза

При выборе ферментов мы рекомендуем следовать следующим рекомендациям, основанным на симптомах и текущем состоянии здоровья:

  • Если у Вас проблемы с желчным пузырем, и Вы находитесь в поиске природного средства для его лечения, то обратите внимание на препараты, содержащие липазу и желчные соли.
  • В препаратах, содержащих бетаин гидрохлорид, непременно присутствует и пепсин.
  • В некоторых препаратах может содержаться лактаза, которую до недавнего времени можно было приобрести только в виде отдельного лекарства. Этот фермент помогает людям, страдающим проблемами, которые связаны с усвоением сахара из молочных продуктов.
  • Препараты с протеазой помогают усваивать белок. Они особенно будут полезны людям с аутоиммунными и воспалительными заболеваниями.
  • Смеси с добавлением трав, таких как перечная мята и имбирь, также поддерживают пищеварение.
  • Некоторым людям требуется больше ферментов поджелудочной железы, чем другим. По этой причине выбирайте препарат, исходя из Ваших личных потребностей. Большинство продуктов содержит некоторое количество панкреатина, который представляет собой комбинацию из трех ферментов поджелудочной железы.

Существуют ли пищевые ферменты для вегетарианцев?

Некоторые препараты содержат только ферменты растительного происхождения, которые вполне подойдут вегетарианцам и веганам. Они обычно содержат бромелаин, полученный из ананаса, и папаин из папайи.

Продукты, разработанные специально для веганов, как правило, содержат панкреатин, полученный из грибка аспергилла черного (Aspergillus niger). Чаще всего источником этого фермента является желчь быка или свиньи.

Кроме этого, некоторые препараты дополнительно содержат травы и специи. В них часто входит экстракт амлы, который не является ферментом, однако он используется в Аюрведической медицине в качестве растительного средства для улучшения общего состояния. Считается, что он работает в синергии с другими соединениями.

Когда следует принимать пищеварительные ферменты?

Для оптимальных результатов пищеварительные ферменты следует принимать за 10 минут до приема пищи или вместе с первым кусочком. Добавки протеазы можно принимать между приемами пищи в сочетании с другими энзимами.

Начните прием с двух раз в день и корректируйте дозировку по необходимости.

Можно ли принимать пробиотики и пищеварительные ферменты одновременно?

Да, ферменты необходимо принимать до еды, а пробиотики после или между приемами пищи.

Полезно получать пробиотики из ферментированных продуктов питания. Например, йогуртов, кефира, кимчи или сметаны. Пробиотики помогают нормализовывать микробиом кишечника, способствуя пищеварению и уменьшая такие симптомы, как газообразование и вздутие.

Польза для здоровья

Чем полезны пищеварительные ферменты? Преимущественно тем, что они помогают переваривать пищу. Энзимы следует принимать по следующим причинам:

  • Помогают лечить «дырявый» кишечник и другие состояния, снимая напряжение с желудочно-кишечного тракта.
  • Поддерживают здоровый баланс бактерий в кишечнике.
  • Помогают организму расщеплять трудно перевариваемые белки и сахара, например, глютен, казеин и лактозу (молочный сахар).
  • Значительно уменьшают симптомы кислотного рефлюкса и синдром раздраженного кишечника.
  • Улучшают усвоение питательных веществ, предотвращая развитие дефицита.
  • Естественным образом блокируют действие ингибиторов ферментов, которые присутствуют в таких продуктах, как орехи, зародыши пшеницы, яичные белки, семена, бобы и картофель.

При недостатке пищеварительных ферментов Вы можете испытывать запор. В этом случае может помочь дополнительный прием энзимов. Пищеварительные ферменты не связаны с потерей веса и не могут быть использованы для похудения. Однако они могут помочь избавиться от тяги к каким-либо определенным продуктам и способствовать более быстрому наступлению чувства сытости.

Использование в Традиционной китайской медицине и Аюрведе

Традиционная медицина применяет холистический метод лечения проблем с пищеварением, что подразумевает изменения в питании и образе жизни, а не прием препаратов. Пищеварительные ферменты в форме лекарственного средства стали доступны только 50 лет назад. До этого, пациентам рекомендовалось включать в свой рацион больше сырой пищи и продуктов, содержащих пробиотики.

Согласно древней медицинской системе Аюрведе пищеварение зависит от количества Агни, «пищеварительного огня». Считается, что Агни можно увеличить, если избавиться от причин несварения (например, прием пищи при стрессе или незадолго до сна), скорректировать рацион питания и укрепить органы пищеварения с помощью трав и домашних лекарств.

В Аюрведе специи играют важную роль в поддержании пищеварения. Особенно целебными считаются:

  • имбирь
  • куркума
  • тмин
  • кориандр
  • фенхель
  • кардамон
  • пажитник
  • корица
  • розмарин
  • шалфей
  • орегано

Чтобы увеличить количество пищеварительного огня, необходимо пить травяной чай, который способствует работе ферментов. Такой чай можно приготовить, залив кипятком тмин, кориандр и фенхель (по 1/3 чайной ложки). Перед употреблением напиток необходимо процедить. Употребление папайи также может быть полезно, так как она содержит папаин, который помогает снять воспаление.

В Традиционной китайской медицине за пищеварение отвечает Ци, «жизненная энергия». Акупунктура, травы, движение и избавление от стресса в сочетании с растительными ферментами из продуктов питания помогут улучшить пищеварение и справиться с недомоганиями.

Для поддержания пищеварения чаще всего рекомендуют именно сырые фрукты и овощи, подвергнутые незначительной обработке.

К другим методам, улучшающим состояние желудочно-кишечного тракта, относятся:

  • употребление местных/сезонных продуктов
  • употребление органических необработанных продуктов без ГМО
  • ограничение потребляемого сахара, жидкости во время приема пищи и холодных продуктов питания
  • тщательное пережевывание пищи
  • отказ от пищи за 2-3 часа до сна
  • занятия йогой, тай чи, растяжкой и другими видами физических упражнения для увеличения аппетита

Риски и побочные эффекты

Пищеварительные ферменты могут быть опасны? Если Вы страдаете хроническими заболеваниями, то мы рекомендуем обратиться к врачу, который сможет подобрать Вам наиболее подходящие энзимы.

В зависимости от состояния здоровья специалист сможет назначить наиболее безопасные препараты. Если Вы страдали или страдаете заболеваниями печени или желчного пузыря, язвами, то перед приемом добавок обязательно проконсультируйтесь с доктором.

Несмотря на всю пользу пищеварительные ферменты могут вызывать побочные эффекты, среди которых:

  • тошнота
  • диарея
  • спазмы в области живота
  • газы
  • головная боль
  • отек
  • головокружение
  • изменение уровня сахара в крови
  • аллергическая реакция
  • изменение стула

Если Вы заметили у себя эти симптомы, прекратите прием ферментов и проконсультируйтесь с врачом.

Чаще всего нежелательные последствия возникают при слишком высокой дозировке или неправильном приеме препарата. По этой причине перед употреблением важно ознакомиться с инструкцией.

Ферменты поджелудочной железы и пищеварительные ферменты

Ферменты пищеварительной системы, или ферменты желудка, включают в себя ферменты поджелудочной железы, а также энзимы растительного и грибкового происхождения.

Ферменты поджелудочной железы присутствуют в восьми стаканах панкреатического сока, которые большинство из нас производят каждый день. Этот сок содержит пищеварительные энзимы, улучшающие пищеварение, и бикарбонат, который нейтрализует желудочный сок.

Ферменты поджелудочной железы обычно заканчиваются на –ин (трипсин или пепсин), в то время как другие ферменты обычно заканчиваются на –аза или –оза (фруктоза, лактоза, сахароза).

К энзимам, которые имеют дело преимущественно с жирами и аминокислотами, относятся:

  • Липаза – превращает триглицериды в жирные кислоты и глицерин.
  • Амилаза – превращает углеводы в простые сахара.
  • Эластаза – расщепляет белок эластин.
  • Трипсин – преобразует белки в аминокислоты.
  • Химотрипсин – преобразует белки в аминокислоты.
  • Нуклеаза – превращает нуклеиновые кислоты в нуклеотиды и нуклеозиды.
  • Фосфолипаза – превращает фосфолипиды в жирные кислоты.

В организме человека ферменты производят слюнные железы, желудок, поджелудочная железа, печень и тонкий кишечник.

Поджелудочная железа производит желчные соли и кислоты, которые включают в себя воду, электролиты, аминокислоты, холестерин, жиры и билирубин. Все эти вещества поступают из печени через желчный пузырь.

Холевая и хенодезоксихолевая кислоты в сочетании с аминокислотами глицином и таурином производят желчные соли, которые очень важны для усвоения питательных веществ.

  • Пищеварительные ферменты помогают переваривать пищу путем расщепления крупных макромолекул на более мелкие, которые наш кишечник способен усвоить.
  • Пищеварительные ферменты делятся на 3 класса: протеолитические ферменты, липазы и амилазы. Они метаболизируют различные макроэлементы.
  • Дополнительный прием пищеварительных ферментов может быть полезен людям, страдающим воспалительным заболеванием кишечника, СРК, низким содержанием кислоты в желудке (гипохлоргидрия), дефицитом ферментов, недостаточностью поджелудочной железы, аутоиммунными заболеваниями, запором, диареей или вздутием.
  • Источниками пищеварительных ферментов являются фрукты (особенно ананас и папайя), животные (бык и свинья), а также пробиотики, дрожжи и грибок. Лучше всего употреблять препараты, где присутствуют все основные виды ферментов.
  • К продуктам, являющимся богатыми источниками пищеварительных ферментов, относятся ананас, папайя, киви, ферментированные молочные продукты, манго, мисо, квашеная капуста, кимчи, авокадо, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.

Вы можете оставить заявку на плановую госпитализацию на нашем сайте и мы свяжемся с Вами.



Новоконтакт — ингредиенты для пищевой промышленности

Продукты

Как и всякий другой живой материал, клетки зерен злаков, используемых для производства муки, содержат энзимы (ферменты), из которых важнейшими являются амилазы и протеазы. Однако количество этих энзимов (ферментов) не всегда идеально для хлебопечения и часто необходимо добавлять дополнительные энзимы (ферменты). Ферментные препараты являются катализаторами биохимических процессов, протекающих в органических соединениях. Ферменты — это белки, получаемые из микроорганизмов (плесневых грибов, бактерий, дрожжей), в процессе приготовления хлеба и мучных изделий ферменты инактивируются, в готовых продуктах отсутствуют. Ферменты вносят в сухом или растворенном виде при замесе теста. Раствор ферментов хранится до 24 ч. Используя природные биодобавки — ферментные препараты, которые имеют комплексное технологическое действие и создают возможности:

  • Улучшения качества, корректировка и формирование хлебопекарской муки с определенными показателями
  • дифференциального производства муки для — хлеба из смеси ржаной и пшеничной муки, — массовых сортов хлебобулочных изделий, — мучных кондитерских изделий (крекера, печенья, бисквита, слоеных изделий и др. ) — макаронных изделий, — производства готовых смесей специального назначения;
  • стабильности работы с производителями муки;
  • повышения экономической эффективности производства, экономии материальных ресурсов, снижения себестоимости продукции. Преимущество использования ферментных препаратов фирмы Novozymes:
  • широкий спектр действия (амилазы, пентозаназа, липаза, глюкозооксидаза, протеиназа) как средство решения многих технологических задач;
  • узкая специфика действия для целенаправленного использования;
  • микродозировка, обеспечивающая экономичный эффект.

ЛИПОПАН F

липаза, способен заменить эмульгатор

ГЛЮЗИМ 10000 Mono

аналог бромата калия, глюкооксидаза с побочной активностью каталазы

НОВАМИЛ РОЖЬ 2Х

Энзимы – пищеварительные ферменты — польза и применение

Ферменты (энзимы): значение для здоровья, классификация, применение. Растительные (пищевые) ферменты: источники, польза.

Ферменты (энзимы) – это высокомолекулярные вещества белковой природы, что выполняют в организме функции катализаторов (активизируют и ускоряют различные биохимические реакции). Fermentum в переводе с латинского языка – брожение. Слово enzyme имеет греческие корни: «en» – внутри, «zyme» – закваска. Эти два термина – ферменты и энзимы, используются как синонимы, а наука о ферментах называется энзимологией.

Значение ферментов для здоровья. Применение энзимов

Ключами жизни ферменты называют неспроста. Они обладают уникальным свойством действовать специфично, избирательно, только на узкий круг веществ. Заменять друг друга энзимы не могут.

К настоящему времени известно уже более 3 тысяч ферментов. Каждая клеточка живого организма содержит сотни разнообразных энзимов. Без них невозможно не только переваривание пищи и ее превращение в те вещества, которые клетки способны усвоить. Ферменты принимают участие в процессах обновления кожи, крови, костей, регуляции обмен веществ, очищении организма, заживлении ран, зрительном и слуховом восприятии, работе центральной нервной системы, реализации генетической информации. Дыхание, мышечное сокращение, работа сердца, рост и деление клеток – все эти процессы поддерживаются бесперебойной работой ферментных систем.

Энзимы играют чрезвычайно важную роль в поддержке нашего иммунитета. Специализированные ферменты участвуют в выработке антител, необходимых для борьбы с вирусами и бактериями, активизируют работу макрофагов – больших хищных клеток, что распознают и обезвреживают любые инородные частицы, попадающие в организм. Удаление продуктов жизнедеятельности клеток, обезвреживание ядов, защита от проникновения инфекции – все это функции ферментов.

Специальные энзимы (бактерии, дрожжи, сычужные ферменты) играют важную роль в производстве квашеных овощей, кисломолочных продуктов, брожении теста, изготовлении сыров.

Классификация ферментов

По принципу действия все энзимы (согласно международной иерархической классификации) делятся на 6 классов:

  1. Оксидоредуктазы – каталаза, алкогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, полифенолоксидаза и др. ;
  2. Трансферазы (ферменты переноса) – аминотрансферазы, ацилтрансферазы, фосфортрансферазы и др.;
  3. Гидролазы – амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, мальтаза, липопротеинлипаза и др.;
  4. Лиазы;
  5. Изомеразы;
  6. Лигазы (синтетазы) – ДНК-полимераза и др.

Каждый класс состоит из подклассов, а каждый подкласс – из групп.

Все ферменты можно разделить на 3 большие группы:

  1. Пищеварительные – действуют в желудочно-кишечном тракте, отвечают за переработку питательных веществ и их абсорбцию в системный кровоток. Энзимы, что выделяются стенками тонкой кишки и поджелудочной железой, называются панкреатическими;
  2. Пищевые (растительные) – поступают (должны поступать) с пищей. Продукты, в которых присутствуют пищевые ферменты, иногда называют живой едой;
  3. Метаболические – запускают обменные процессы внутри клеток. Каждая система человеческого организма имеет свою сеть ферментов.

Пищеварительные ферменты, в свою очередь, делятся на 3 категории:

  1. Амилазы – амилаза слюны, лактаза поджелудочного сока, мальтаза слюны. Эти энзимы присутствуют и в слюне, и в кишечнике. Действуют на углеводы: последние распадаются на простые сахара и легко проникают в кровь;
  2. Протеазы – вырабатываются поджелудочной железой и слизистой оболочкой желудка. Помогают переваривать белки, а также нормализуют микрофлору пищеварительного тракта. Присутствуют в кишечнике и желудочном соке. К протеазам относятся пепсин и химозин желудка, эрепсин килечного сока, карбоксипептидаза поджелудочной железы, химотрипсин, трипсин;
  3. Липаза – вырабатывается поджелудочной железой. Присутствует в желудочном соке. Помогает расщеплять и усваивать жиры.

Действие ферментов

Оптимальная температура для жизнедеятельности ферментов – около 37 градусов, то есть температура тела. Ферменты обладают огромной силой: они заставляют семена прорастать, жиры – «гореть». А с другой стороны, они чрезвычайно чувствительны: при температуре свыше 42 градусов энзимы начинают разрушаться. И кулинарная обработка пищи, и глубокая заморозка приводят к гибели ферментов и потери их жизнедеятельной силы. В консервированных, стерилизованных, пастеризованных и даже замороженных продуктах энзимы частично или полностью разрушены. Но не только мертвая пища, но и слишком холодные и горячие блюда убивают ферменты. Когда мы едим слишком горячую пищу, мы убиваем пищеварительные энзимы и обжигаем пищевод. Желудок сильно увеличивается в размерах, а потом из-за спазмов мышцы, что его держит, становится похожим на петушиный гребешок. В результате пища поступает в 12-ти перстную кишку в необработанном состоянии. Если так происходит постоянно, могут появиться такие проблемы, как дисбактериоз, запоры, расстройство кишечника, язва желудка. От холодных блюд (мороженого, например), желудок тоже страдает – сначала скукоживается, а потом увеличивается в размерах, а ферменты замораживаются. Мороженое начинает бродить, выделяются газы и человек получает вздутие живота.

Пищеварительные ферменты

Ни для кого не секрет, что хорошее пищеварение – это неотъемлемое условие полноценной жизни и активного долголетия. Пищеварительные ферменты играют в этом процессе решающую роль. Они отвечают за переваривание, адсорбцию и усвоение пищи, выстраивая наше тело подобно рабочим на стройке. У нас могут быть все строительные материалы – минералы, белки, жиры, вода, витамины, но без ферментов, как без рабочих, строительство не продвинется ни на шаг.

Современный человек потребляет слишком много пищи, для переваривания которой в организме практически нет ферментов, например, крахмалистых продуктов – макаронных, хлебобулочных изделий, картофеля.

Если вы съедите свежее яблоко, оно переварится за счет собственных энзимов, причем действие последних видно невооруженным глазом: потемнение надкусанного яблока – это работа ферментов, что пытаются залечить «ранку», защитить организм от угрозы в лице плесени и бактерий. Но если вы запечете яблоко, чтобы его переварить, организму придется задействовать свои собственные ферменты для пищеварения, так как термически обработанная пища лишена естественных энзимов. Кроме того, те ферменты, которые «мертвые» продукты забирают у нашего организма, мы теряем навсегда, так как их запасы в нашем теле не безграничны.

Растительные (пищевые) ферменты

Употребление продуктов, богатых ферментами, не только облегчает пищеварение, но и высвобождает энергию, которую организм может направить на очистку печени, латание дыр в иммунитете, омоложение клеток, защиту от опухолей и т.д. При этом человек ощущает легкость в животе, чувствует себя бодрым, да и выглядит хорошо. А сырая растительная клетчатка, поступающая в организм с живой пищей, требуется для питания микроорганизмов, что вырабатывают метаболические ферменты.

Растительные энзимы дают нам жизнь и энергию. Если вы посадите в землю два орешка – один жареный, а другой сырой, вымоченный в воде, то жареный просто сгниет в земле, а в сыром зернышке весной проснутся жизненные силы, потому что в нем есть ферменты. И вполне возможно, что из него вырастет большое пышное дерево. Так и человек, потребляя пищу, в которой есть ферменты, вместе с ней получает жизнь. Продукты, лишенные энзимов, заставляют наши клетки работать без отдыха, перегружаться, стареть и умирать. Если ферментов не хватает, в организме начинают накапливаться «отходы»: яды, шлаки, погибшие клетки. Это ведет к увеличению веса, болезням и раннему старению. Любопытный и в то же время печальный факт: в крови пожилых людей содержание ферментов примерно в 100 раз ниже, чем у молодых.

Энзимы в продуктах. Источники растительных ферментов

Источниками пищевых энзимов являются растительные продукты из огорода, сада, океана. Это преимущественно овощи, фрукты, ягоды, зелень, зерновые культуры. Собственные ферменты содержат бананы, манго, папайя, ананасы, авокадо, аспергиловое растение, проращенные зерна. Растительные ферменты присутствуют только в сырой, живой пище.

Проростки пшеницы являются источником амилазы (расщепляющей углеводы), в плодах папайи содержатся протеазы, в плодах папайи и ананаса – пептидазы. Источники липазы (расщепляющей жиры) – это плоды, семена, корневища, клубни злаковых культур, горчичное и подсолнечное семя, семена бобовых. Папаином (расщепляющим белки) богаты бананы, ананасы, киви, папайя, манго. Источником лактазы (фермента, расщепляющего молочный сахар) является ячменный солод.

Преимущества растительных (пищевых) энзимов над животными (панкреатическими)

Растительные ферменты начинают обрабатывать пищу уже в желудке, а панкреатические энзимы в кислой желудочной среде работать не могут. Когда пища попадет в тонкую кишку, благодаря растительным ферментам она будет предварительно переварена, это снизит нагрузку на кишечник и позволит питательным веществам лучше усвоиться. К тому же, растительные энзимы продолжают свою работу и в кишечнике.

Как питаться, чтобы организму хватало ферментов?

Все очень просто. Завтрак должен состоять из свежих ягод и фруктов (плюс белковые блюда – творог, орехи, сметана). Каждый прием пищи нужно начинать с овощных салатов с зеленью. Желательно, чтобы ежедневно один прием пищи включал только сырые фрукты, ягоды и овощи. Ужин должен быть легким – состоять из овощей (с кусочком куриной грудки, отварной рыбы или порцией морепродуктов). Несколько раз в месяц полезно устраивать разгрузочные дни на фруктах или свежеотжатых соках.

Для качественного усвоения пищи и полноценного здоровья энзимы просто незаменимы. Лишний вес, аллергии, различные заболевания ЖКТ – все эти и многие другие проблемы можно победить с помощью здорового рациона. А роль ферментов в питании огромна. Наша задача – просто позаботиться о том, чтобы каждый день и в достаточном количестве они присутствовали в наших блюдах. Крепкого вам здоровья!

Алеся Мусиюк для сайта «f-Journal.Ru»

Пищевые ферменты | EFSA

Рамка ЕС

Ранее пищевые ферменты, кроме тех, которые используются в качестве пищевых добавок, не регулировались на уровне ЕС или регулировались как технологические добавки в соответствии с законодательством государств-членов. Только Франция и Дания требуют оценки безопасности ферментов, используемых в качестве технологических добавок, прежде чем их можно будет использовать в производстве продуктов питания.

Из-за различий между национальными правилами по оценке и разрешению пищевых ферментов в 2008 году было принято новое рамочное законодательство ЕС по пищевым ферментам.Это законодательство направлено на создание в конечном итоге списка ферментов ЕС. До тех пор, пока такой список не будет установлен, национальные правила маркетинга и использования пищевых ферментов и пищевых продуктов, произведенных с использованием пищевых ферментов, будут продолжать применяться в странах ЕС.

Регламент

ЕС 1331/2008 ввел общую процедуру одобрения добавок, ферментов и ароматизаторов, используемых в пищевых продуктах. Регламент EC 1332/2008 гармонизирует правила ЕС в отношении ферментов, используемых в пищевых продуктах, и требует подачи заявок на авторизацию всех существующих и новых ферментов до их включения в официальный список одобренных пищевых ферментов ЕС в будущем. Это законодательство требует, чтобы EFSA оценивало безопасность всех этих пищевых ферментов, прежде чем они могут быть разрешены в ЕС и добавлены в список ЕС. Пищевой фермент будет включен в список ЕС, если он не представляет опасности для здоровья потребителя; есть технологическая потребность в его использовании; и его использование не вводит потребителей в заблуждение. Требования к маркировке пищевых ферментов регламентируются Директивой 2000/13/ЕС и Регламентом ЕС 1332/2008.

Сроки и требования к данным для подачи заявок установлены Регламентом ЕС 234/2011.Этот регламент устанавливает период подачи существующих пищевых ферментов, начиная с 11 сентября 2011 г. Срок подачи таких заявок был продлен с 24 до 42 месяцев (11 марта 2015 г.) Регламентом ЕС 1056/2012. Еще одна поправка к Регламенту ЕС 562/2012 ввела возможность группировки пищевых ферментов в рамках одного приложения для повышения эффективности процесса оценки, а также отмену представления токсикологических данных при определенных условиях. Эти положения применяются только к ферментам с одним и тем же каталитическим классом, произведенным в основном с помощью одного и того же процесса и происходящим из одного и того же источника, а также к ферментам:

  • Уже оценено Францией или Данией (за исключением растений, полученных из генетически модифицированных растений, животных или микроорганизмов)
  • Производится микроорганизмами, включенными в список квалифицированных презумпций безопасности EFSA
  • .
  • Производится из съедобных частей негенетически модифицированных растений и животных.

Вышеупомянутое законодательство ЕС не распространяется на ферменты, предназначенные для потребления человеком, например, те, которые используются для пищевых или пищеварительных целей, или пищевые ферменты, используемые в производстве пищевых добавок (как определено в Регламенте ЕС 1333/2008 о пищевых добавках) . Также не считаются пищевыми ферментами микробные культуры, традиционно используемые в производстве продуктов питания (сыр, вино), которые могут случайно продуцировать ферменты, но не используются специально для их производства.

Дополнительная информация о законодательстве о пищевых ферментах и ​​подаче заявок на пищевые ферменты:

Пищеварительные ферменты и добавки пищеварительных ферментов

Пищеварительные ферментные добавки завоевали популярность благодаря своим заявлениям о лечении распространенных форм раздражения кишечника, изжоги и других заболеваний.Но как работают пищеварительные ферменты и кому действительно нужно добавлять их в свой рацион? Морган Денхард, зарегистрированный диетолог в Johns Hopkins Medicine, дает ответы, которые вам нужны.

Что такое пищеварительные ферменты и что они делают?

Встречающиеся в природе пищеварительные ферменты — это белки, которые организм вырабатывает для расщепления пищи и облегчения пищеварения. Пищеварение — это процесс использования питательных веществ, содержащихся в пище, для обеспечения организма энергией, помощи ему в росте и выполнении жизненно важных функций.

«Когда вы едите или перекусываете, пищеварение начинается во рту», ​​— объясняет Денхард. «Наша слюна сразу же начинает расщеплять пищу в форму, которая может быть усвоена организмом. В процессе пищеварения есть много разных точек, где высвобождаются и активируются ферменты».

Ваш желудок, тонкий кишечник и поджелудочная железа вырабатывают пищеварительные ферменты. Поджелудочная железа действительно является ферментной «электростанцией» пищеварения. Он производит наиболее важные пищеварительные ферменты, расщепляющие углеводы, белки и жиры.

Типы пищеварительных ферментов

Существует множество пищеварительных ферментов.Основные пищеварительные ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой, включают:

  • Амилаза (вырабатывается во рту и поджелудочной железой; расщепляет сложные углеводы)
  • Липаза (вырабатывается поджелудочной железой, расщепляет жиры)
  • Протеаза (производится в поджелудочной железе, расщепляет белки)

Некоторые другие распространенные ферменты производятся в тонком кишечнике, в том числе:

  • Лактаза (расщепляет лактозу)
  • Сахароза (расщепляет сахарозу)

Что такое недостаточность пищеварительных ферментов?

У некоторых людей недостаточно пищеварительных ферментов, или их организм не вырабатывает ферменты должным образом. Это означает, что они не могут расщеплять определенные продукты и поглощать питательные вещества.

Некоторые виды недостаточности пищеварительных ферментов включают:

  • Врожденный дефицит сахаразы-изомальтазы: У вас недостаточно сахаразы для переваривания определенных сахаров.
  • Экзокринная недостаточность поджелудочной железы: EPI возникает, когда поджелудочная железа не вырабатывает достаточное количество ферментов, необходимых для переваривания углеводов, белков и жиров.
  • Непереносимость лактозы : Ваш организм не вырабатывает достаточное количество лактазы, поэтому у вас могут возникнуть проблемы с перевариванием сахара, естественным образом содержащегося в молоке и молочных продуктах.

Симптомы недостаточности пищеварительных ферментов

Недостаточность пищеварительных ферментов может привести к недоеданию или раздражению желудочно-кишечного тракта. Общие симптомы включают:

  • Боль в животе или спазмы
  • Вздутие живота
  • Диарея
  • Газ
  • Жирный стул (испражнения)
  • Необъяснимая потеря веса

Если эти симптомы сохраняются, обратитесь к врачу. Это может быть признаком раздражения кишечника или указывать на более серьезное заболевание.

Пищеварительные ферменты и пробиотики: в чем разница?

Иногда люди путают ферменты и пробиотики. Оба влияют на ваше пищеварение, но совершенно по-разному. Пробиотики — это живые организмы, которые составляют полезные бактерии в кишечнике. Они помогают поддерживать здоровье пищеварительного тракта, поэтому они поддерживают работу ваших ферментов. В отличие от ферментов пробиотики не способны расщеплять или переваривать компоненты пищи.

Без хороших кишечных бактерий у вас могут возникнуть симптомы, похожие на симптомы недостаточности ферментов, такие как вздутие живота или газы, из-за аномального бактериального роста или дисбаланса в кишечнике.

Какие состояния могут вызвать недостаточность пищеварительных ферментов?

Недостаточность некоторых ферментов является генетической, что означает, что они являются результатом аномального гена. Такой ген может быть унаследован от родителя, или мутация может произойти без известной причины. Ферментная недостаточность может быть врожденной (присутствовать при рождении) или развиваться со временем.

Некоторые заболевания или медикаментозное лечение могут привести к недостаточности ферментов поджелудочной железы:

  • Хронический панкреатит
  • Муковисцидоз
  • Операции на желудочно-кишечном тракте
  • Рак поджелудочной железы
  • Любое состояние, которое нарушает работу вашей поджелудочной железы

Существуют ли внешние источники пищеварительных ферментов?

Рецептурные пищеварительные ферменты

Людям, у которых диагностирована ферментная недостаточность, часто необходимо принимать рецептурные пищеварительные ферменты. Эти добавки помогают организму перерабатывать пищу и лучше усваивать питательные вещества. Наиболее распространенной и единственной ферментозаместительной терапией, регулируемой FDA, является заместительная терапия ферментами поджелудочной железы (PERT). PERT — это лекарство, которое прописывает ваш врач, которое включает амилазу, липазу и протеазу. Он помогает расщеплять углеводы, жиры и белки.

«Около 90% моих пациентов с муковисцидозом имеют недостаточность ферментов поджелудочной железы. Многим из них требуется PERT, потому что в их поджелудочной железе образуется слизь и со временем рубцовая ткань.Поэтому он не может высвобождать ферменты должным образом», — объясняет Денхард. «Мы также назначаем ферменты пациентам с частым панкреатитом. Продолжаются исследования роли пищеварительных ферментов в лечении синдрома раздраженного кишечника, но пока нет убедительных доказательств того, что ферменты могут помочь при этом состоянии».

Пищеварительные ферменты, отпускаемые без рецепта

Многие люди принимают безрецептурные добавки пищеварительных ферментов при таких проблемах, как кислотный рефлюкс, газы, вздутие живота и диарея. Они могут содержать амилазу, липазу и протеазу. Некоторые содержат лактазу и альфа-галактозидазу (фермент, который организм не вырабатывает даже у здоровых людей без ферментной недостаточности). Альфа-галактозидаза может помочь разрушить тип нерассасывающейся клетчатки, называемой галактоолигосахаридами (ГОС), которая в основном содержится в бобах, корнеплодах и некоторых молочных продуктах. Известно, что GOS полезен, но у некоторых людей он может вызывать газообразование и вздутие живота.

Денхард говорит, что важно помнить, что эти безрецептурные добавки пищеварительных ферментов не регулируются FDA.Таким образом, дозировка, ингредиенты и концентрация ферментов не гарантируются, а их побочные эффекты неизвестны. Некоторые добавки делают заявления, которые не подтверждаются доказательствами, например, ферменты, способствующие снижению веса или плоскому животу.

«В целом, здоровому человеку действительно не нужно принимать добавки с пищеварительными ферментами, — объясняет Денхард. «Лучшие пищеварительные ферменты — это те, которые наш организм вырабатывает естественным образом, и они работают лучше всего, когда вы едите цельнопищевую диету».

Могу ли я получить пищеварительные ферменты из пищи, которую я ем?

Нет никаких реальных доказательств того, что богатые ферментами продукты, такие как ананасы и авокадо, помогают пищеварению.Лучше составить хорошо сбалансированную диету, содержащую свежие фрукты и овощи, нежирные белки и цельнозерновые продукты. Эти продукты, естественно, помогут поддержать работу ваших пищеварительных ферментов.

Денхард предлагает исключить из своего рациона жирные продукты с высокой степенью переработки, особенно жареные продукты. «Гораздо более вероятно, что у кого-то будет раздражение желудочно-кишечного тракта или другие проблемы из-за нездоровой пищи, а не из-за недостаточности ферментов», — говорит она.

Список продуктов с высоким содержанием ферментов | Жить сильным.ком

В ананасах много ферментов.

Изображение предоставлено Дженнифер А. Смит/Момент/GettyImages

Ферменты необходимы для химических реакций в вашем теле, которые поддерживают ваше здоровье и жизнь. К счастью, их много в продуктах, которые вы, возможно, уже регулярно употребляете.

Так как ферменты необходимы для химических реакций, они помогают облегчить процессы в вашем теле от вашей иммунной системы до вашего пищеварения. И самое замечательное то, что пищеварительные растительные ферменты можно найти непосредственно в источнике пищи, а не добавлять в добавки.

Ферменты необходимы для функционирования вашего организма. Они воздействуют на каждую клетку, а значит, на каждую часть вас. Вы, вероятно, видели ферментативную работу в действии, даже не подозревая об этом. Когда ваше яблоко начинает коричневеть от воздействия воздуха, это ферментативное потемнение.

Согласно исследованию, опубликованному в выпуске журнала Essays in Biochemistry за ноябрь 2015 года, ферменты

— это биологические катализаторы, которые ускоряют химические реакции, позволяя им происходить. Ферменты не только способствуют химическим реакциям, но и являются мощными катализаторами. Тем не менее, они не подходят для всех. Вместо этого ферменты специфичны, поэтому каждый из них работает только с определенными субстратами.

Существует несколько различных типов ферментов. Некоторые помогают в процессе окисления и уменьшения размера, в то время как другие увеличивают гидратацию. Хотя, безусловно, есть ферментные добавки для пищеварения, которые делают то, что они обещают, есть и другие, которые не справляются со своей работой.

В некоторых случаях лучшим источником фермента является сама пища.Конечно, если у вас пищевая непереносимость, вы должны убедиться, что ваши источники продуктов с высоким содержанием ферментов не вызовут затруднений для вашего организма.

Что такое недостаточность ферментов?

Иногда организм не вырабатывает достаточное количество необходимых ферментов, что приводит к их дефициту. И некоторые группы населения имеют большую потребность в ферментах. Например, предполагается, что те, у кого муковисцидоз, принимают лучшие пищеварительные ферменты с каждым приемом пищи. Людям, у которых есть проблемы с пищеварением, иногда рекомендуется принимать ферментные добавки для улучшения пищеварения.

Симптомы дефицита пищеварительных ферментов включают вздутие живота, метеоризм, боль в животе, диарею и запор. Вы также можете испытывать проблемы с желудочно-кишечным трактом, чувство сытости от небольших порций пищи и кусочки непереваренной пищи в фекалиях. Когда дефицит сохраняется, это может быть связано с ожирением, болезнью Крона, аллергией, нарушением иммунной функции, усталостью и предменструальными симптомами.

Некоторые факторы, влияющие на недостаточность ферментов, включают:

  • Алкоголь, кофе, сахар и пищевые продукты с высокой степенью переработки
  • Непереносимость глютена или других пищевых продуктов
  • Повторное воздействие антибиотиков
  • Психическое или физическое напряжение
  • Курение
  • Беременность
  • Старение

К счастью, если вы избегаете обезвоживания и придерживаетесь хорошо сбалансированной диеты, богатой пищеварительными растительными ферментами, вы можете восполнить свой дефицит.

Пищеварительные ферменты, на которые следует обратить внимание

Ферменты являются неотъемлемой частью пищеварения. Протеазы, амилазы и липазы представляют собой группы пищеварительных ферментов. Они помогают расщеплять макроэлементы белков, углеводов и жиров.

  • Протеазы входят в каждый список ферментов, участвующих в процессе пищеварения, потому что они помогают расщеплять белки. Без протеаз вы не смогли бы усваивать белок из пищи, которую едите.
  • Амилаза — еще один фермент, помогающий переваривать пищу.Эти ферменты расщепляют крахмалы, помогая обеспечить организм большей частью энергии.
  • Липазы — это ферменты, которые переваривают жиры, что делает их жизненно важным компонентом любого списка ферментов. Липазы расщепляют триглицериды до жирных кислот и глицерина.

Некоторые из этих пищеварительных ферментов содержатся во фруктах, овощах, злаках, орехах и других продуктах. Ваше тело создает остальное самостоятельно, или есть добавки, которые вы можете принимать, если вам это нужно.

Подробнее: ​ 10 лучших пищевых добавок

Ферменты в ананасе и папайе

Этот тропический фрукт богат бромелайном, согласно статье Biomedical Reports за сентябрь 2016 года. Бромелайн помогает уменьшить воспаление и особенно полезен для уменьшения воспаления пазух и носа. Издавна используется в фитотерапии. Также было обнаружено, что он улучшает иммунную систему и помогает заживлению ран.

Хотя употребление ананаса не излечивает никакие болезни, оно может помочь вам поправиться.Согласно документу Biomedical Reports , он отлично работает в сочетании с антибиотиками, поскольку было обнаружено, что они улучшают их действие.

Бромелайн можно использовать при воспалении, но он также является одним из пищеварительных растительных ферментов, полезных для тех, кто испытывает проблемы с пищеварением, такие как диарея, из-за его антимикробных свойств. Он также борется с кандидозом, помогая поддерживать баланс.

Согласно сообщению Harvard Health за апрель 2018 года, папайя

полна папаина, ключевого члена любого списка ферментов из-за его помощи в облегчении изжоги.

Этот фермент настолько функционален, что его выделяют для пищевых добавок. Конечно, эти добавки не так хороши, как получение папаина из прямого источника. Но если вы ищете что-то, что можно добавить в свой рацион, чтобы облегчить ожог, нет ничего плохого в том, чтобы отрезать себе кусочек папайи. Просто убедитесь, что вы не едите слишком много.

Не забудьте мед и бананы

Мед не содержит только одного фермента. Он имеет целый список лучших пищеварительных ферментов.Это делает его одним из самых мощных ферментных продуктов. Список ферментов меда включает, помимо прочего, амилазу, диастазу, инвертазу, глюкозооксидазу и альфа-глюкозидазу.

Подробнее: ​ Вред и польза сырого меда

В исследовании, опубликованном в августовском номере журнала Food Chemistry за 2017 год, было обнаружено, что диастаза помогает расщеплять крахмал. Точно так же амилаза помогает расщеплять крахмал, превращая его в сахара, согласно исследованию, опубликованному в марте 2017 года Critical Reviews in Food Science and Nutrition .Инвертаза также помогает переваривать крахмал.

У бананов, возможно, не такой длинный список, но у них есть общий фермент с медом: амилаза. Как уже упоминалось, амилазы расщепляют крахмал до сахаров. Амилаза является важным пищеварительным растительным ферментом, который играет роль в подслащивании бананов по мере их созревания. Например, глюкозидаза помогает расщеплять углеводы и также содержится в бананах, согласно исследованию, опубликованному в мартовском выпуске журнала Scientifica за 2016 год.

Прочие пищеварительные растительные ферменты

Кефир — кисломолочный напиток с кислым вкусом, который часто рекламируют как полезный для здоровья.Вы можете вскоре насладиться стаканом, учитывая, что он загружен одним из лучших пищеварительных ферментов: протеазами. Как упоминалось ранее, этот пищеварительный растительный фермент помогает расщеплять белок.

Чеснок можно класть или не класть во все, но если он вам нравится, у вас теперь есть отличное оправдание. Эта вкусная луковица полна аллииназы, согласно исследованию Integral Blood Pressure Control, проведенному в декабре 2018 года. Если у вас высокое кровяное давление, это особенно хорошая новость.Имеются данные о том, что аллииназа может снижать кровяное давление, что делает ее одним из лучших пищеварительных ферментов для людей с риском сердечно-сосудистых заболеваний.

Грибы — еще один отличный источник пищеварительных растительных ферментов. Популярным грибом, полным ферментов, являются грибы шитаке. Согласно исследованию, опубликованному в январском выпуске International Journal of Medicine за январь 2015 года, грибы содержат лигноцеллюлозолитические ферменты, которые помогают переваривать глюкозу.

Почему важны пищевые ферменты


Говард Ф. Лумис-младший, округ Колумбия,

Растительные ферменты важны, потому что они способны переваривать пищу до того, как начнется собственный пищеварительный процесс организма. Другими словами, растительные ферменты могут улучшить переваривание пищи и доставку питательных веществ в кровь, даже если у вас нарушена пищеварительная система. Этого нельзя сказать о животных ферментах, таких как панкреатин.

Все согласны с тем, что правильное питание имеет решающее значение для поддержания здоровья тела. Однако большинство практикующих врачей упускают из виду истинную причину многих нарушений питания.Совершенно ошибочно предполагается, что пищеварение происходит автоматически, и коррекция расстройства питания просто требует подбора правильной пищевой добавки к состоянию. Например, витамин С от простуды, витамин А от вирусов и травяные слабительные от запоров. Хотя это лечение может облегчить симптомы пациента, облегчение носит лишь временный характер, поскольку основная проблема неправильного пищеварения игнорируется. Медицинские работники, которые хотят эффективно решать проблемы со здоровьем, связанные с дисбалансом питания, должны учитывать способность каждого человека переваривать пищу.К сожалению, большинство клиницистов мало или совсем не задумываются о роли ферментов в пищеварении, несмотря на неопровержимые доказательства их важности.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках животных и растений. Они являются основными движущими силами всех естественных биохимических процессов. Жизнь не может существовать без ферментов, потому что они являются важными компонентами каждой химической реакции в организме. Например, они являются единственным веществом, которое может переваривать пищу и делать ее достаточно мелкой, чтобы проходить через слизистую желудочно-кишечного тракта в кровоток.Три очень широких классификации ферментов:

  1. Пищевые ферменты – встречаются в сырой пище и, если они присутствуют в рационе, начинают процесс пищеварения
  2. Пищеварительные ферменты – вырабатываются организмом для расщепления пищи на частицы, достаточно мелкие, чтобы их можно было перенести через стенку кишечника
  3. Метаболические ферменты – вырабатываются организмом для выполнения различных сложных биохимических реакций

В 1930-х годах Эдвард Хауэлл, доктор медицинских наук, пионер пищевых ферментов, обнаружил, что существует разница между растительными ферментами и теми, которые вырабатываются организмом. Он был убежден, что растительные ферменты в пище и добавках выполняют в пищеварении человека иную функцию, чем собственные пищеварительные ферменты организма. С помощью этой теории он начал выделять и концентрировать растительные ферменты из их источников. Он обнаружил, что разница в том, что пищевые ферменты начинают переваривать пищу в желудке и будут работать по крайней мере за час до того, как начнет работать пищеварительная система организма. По этой причине ферменты следует считать незаменимыми питательными веществами. К сожалению, это не так, и производители продуктов питания удаляют их из продуктов, чтобы увеличить срок годности.

Доктор Хауэлл был особенно впечатлен тем, как потребление сырой пищи замедляло развитие хронических дегенеративных заболеваний, и провел свою профессиональную жизнь, постулируя, а затем подтверждая свои теории.

пищевых ферментов: что это такое и почему они важны?

Вероятно, вы слышите много разговоров о ферментах . Обычно информацией делятся медицинские работники, обладающие очень глубокими знаниями и богатым словарным запасом.Итак, я хотел бы помочь прояснить некоторую путаницу в этой статье, указав — простыми словами — на некоторые вещи, которые вам нужно знать. Начнем с этого… Ферменты — очень важная часть жизни. На самом деле энзимы — это искра жизни! Сегодня я хочу поделиться с вами информацией о пищевых ферментах.

Вы не можете жить без ферментов!

Ферменты — это механизмы, которые заставляют ваше тело функционировать. Хотя действие ферментов невозможно увидеть, они являются движущей силой практически каждого биохимического процесса, происходящего в организме.В каждом органе, ткани и жидкости действуют сотни тысяч ферментов; и у каждого своя функция. Ферменты активируют наши мышцы, стимулируют наши нервы и заставляют наше сердце биться, заставляют нас дышать и даже помогают нам думать.

Существует три различных типа ферментов

Пищевые ферменты , содержащиеся во всех сырых пищевых продуктах.

Метаболические ферменты , которые запускают другие биохимические процессы.

Пищеварительные ферменты которые выделяются организмом для переваривания пищи.

Что делают пищевые ферменты

Растительные ферменты приводят растение к зрелости или спелости. Ферменты высвобождаются при жевании или разрезании растения. Для работы всех ферментов требуется следующее:

  • Наличие воды
  • Правильная температура
  • Правильный диапазон pH (кислота или щелочь)
  • Что-то переварить

Существует четыре типа пищевых ферментов

Пищевые ферменты могут переваривать белки, жиры, углеводы и клетчатку.

Протеазы расщепляют белок (мясо, бобовые и т. д.)

Амилазы расщепляют углеводы (картофель, макароны, печенье и т. д.)

Липазы расщепляют жиры (оливки, авокадо и т. д.)

Целлюлазы расщепляют клетчатку (сельдерей, морковь и т.д.)

Пищевые ферменты работают в очень широком диапазоне pH и могут использоваться для «предварительного переваривания» пищи в желудке. Предварительное пищеварение позволяет пищевым ферментам помочь пищеварительной реакции организма и облегчить симптомы пищеварения.

Три амализа необходимы для переваривания углеводов

Лактаза расщепляет лактозу (молоко)

Сахараза расщепляет сахарозу (рафинированный сахар)

Мальтаза расщепляет мальтозу (солодовый сахар)

Сбалансированное питание и ферменты

Если вы едите пищу — независимо от того, как она приготовлена, от сырой до микроволновой, — вам нужны ферменты! Когда пищевых ферментов не хватает, организм вынужден вырабатывать все ферменты, необходимые для пищеварения. Это заставляет наши органы поставлять ферменты, необходимые для завершения процесса пищеварения. Это может привести к расстройству желудка и целому ряду заболеваний, которых можно избежать.

У вас дефицит ферментов?

Только в Соединенных Штатах ежегодно тратится более 80 миллиардов долларов на облегчение изжоги, избытка кислоты, вздутия живота и других симптомов расстройства желудка. У вас может быть дефицит фермента, если вы регулярно испытываете один или несколько из следующих симптомов:

  • Усталость
  • Нерегулярность стула
  • Брюшной газ
  • Головные боли

Это лишь некоторые из известных симптомов, возникающих при употреблении продуктов с дефицитом ферментов. ВСЕ эти симптомы можно отнести к ПЛОХОМУ ПИЩЕВАРЕНИЮ. Если позволить прогрессировать, хронические дегенеративные заболевания могут стать очевидными в последующие годы. Хорошая новость заключается в том, что вам не нужно жить в этих условиях.

Как избежать дефицита ферментов

Мы живем в эпоху фастфуда и полуфабрикатов. Это может быть удобно, но, скорее всего, не питательно. Чтобы объяснить, почему мы часто устаем после употребления этой пищи, поймите, что они практически не содержат растительных ферментов.Это означает, что наше тело должно вырабатывать все ферменты, необходимые для переваривания этой «быстрой еды». Чтобы сбалансировать это, принимая растительные ферменты с каждым приемом пищи, вы снизите нагрузку на пищеварительную систему и органы пищеварения. Конечно, разумнее отказаться от фаст-фуда и полуфабрикатов и выбрать более здоровые варианты.

Какие у вас есть варианты

Если вы испытываете какой-либо из симптомов, упомянутых ранее, вы можете назначить пальпаторное исследование и 24-часовой анализ мочи. Это поможет вашему лечащему врачу определить, насколько хорошо вы перевариваете пищевые питательные вещества.Эта процедура покажет, какие ферментные добавки вам нужны, чтобы привести ваше тело в равновесие. Кроме того, будет рекомендованных изменения в вашем рационе и образе жизни, чтобы снизить вероятность повторного развития дефицита ферментов.

Имейте в виду, лучший выбор продуктов — это те, которые не требуют чтения этикеток!

Нравится:

Нравится Загрузка…

Родственные

Применение микробных ферментов в пищевой промышленности

Food Technol Biotechnol.2018 март; 56(1): 16–30.

Sindhu Raveendran

1 Центр биотоплива, Национальный институт междисциплинарной науки и технологии, CSIR, 695019 Тривандрум, Индия 695019 Trivandrum, Индия

Sabela Beevi Ummalyma

1 Центр биотоплива, Национальный институт междисциплинарных наук и техники, CSIR, 695019 Trivandrum, Индия

2 Институт биоресурсов и устойчивого развития, 795001 IMPHAL, Индия

Amith Abraham

1 Центр биотоплива, Национальный институт междисциплинарной науки и технологии, CSIR, 695019 Тривандрам, Индия

Anil Kuruvilla Mathew

1 Центр биотоплива, Национальный институт междисциплинарной науки и технологии, 6 59 09 CSIR19 Тривандрам, Индия

901 24 Аравинд Мадхаван

3 Центр биотехнологии Раджива Ганди, 695014 Тривандрам, Индия

Шаррел Ребелло

4 Исследовательская лаборатория инфекционных заболеваний, ул. Joseph’s College, 680121 Иринджалакуда, Индия

Ашок Пандей

5 CSIR-Индийский институт токсикологических исследований (CSIR-IITR), 226001 Лакхнау, Индия

1 Национальный междисциплинарный институт биотоплива CSIR, 695019 Trivandrum, Индия

2

2 Институт биоресурсов и устойчивого развития, 795001 IMPHAL, Индия

3 Rajiv Gandhi Centre для биотехнологии, 695014 Trivandrum, Индия

4 Исследовательская лаборатория для инфекцийJoseph’s College, 680121 Иринджалакуда, Индия

5 CSIR-Индийский институт токсикологических исследований (CSIR-IITR), 226001 Лакхнау, Индия

Доклад был представлен на 7-м Международном форуме по промышленной биообработке — IFIBiop 2017, 21-24 мая , 2017, Уси, КНР

Поступила в редакцию 29 августа 2017 г.; Принято 25 января 2018 г.

Эта статья была процитирована другими статьями в PMC.

Резюме

Использование энзимов или микроорганизмов в пищевых продуктах — это давний процесс. С развитием технологий были разработаны новые ферменты с широким спектром применения и специфичностью, и новые области применения все еще изучаются. Микроорганизмы, такие как бактерии, дрожжи и грибки, и их ферменты широко используются в некоторых пищевых продуктах для улучшения вкуса и текстуры, и они предлагают огромные экономические выгоды для промышленности. Микробные ферменты являются предпочтительным источником для растений или животных из-за нескольких преимуществ, таких как простота, рентабельность и стабильное производство.В настоящем обзоре обсуждаются последние достижения в технологии ферментов для пищевой промышленности. Обсуждается полный список ферментов, используемых в пищевой промышленности, микробный источник этих ферментов и широкий спектр их применения.

Ключевые слова: ферменты, пищевая промышленность, пивоварение, выпечка, осветление сока

Введение

Микроорганизмы использовались в ферментации пищевых продуктов с древних времен, и процессы ферментации до сих пор применяются при приготовлении многих пищевых продуктов ( 1 ). Микробные ферменты играют важную роль в пищевой промышленности, поскольку они более стабильны, чем растительные и животные ферменты. Их можно производить с помощью методов ферментации экономически эффективным способом с меньшими затратами времени и места, а благодаря их высокой консистенции можно очень легко модифицировать и оптимизировать процесс ( 2 ). Многие из этих ферментов находят многочисленные применения в различных отраслях промышленности, 90–157 например, в Амилолитические ферменты находят применение в пищевой, моющей, бумажной и текстильной промышленности ( 3 ).Они используются для производства глюкозных сиропов, кристаллической глюкозы, кукурузных сиропов с высоким содержанием фруктозы, мальтозных сиропов, и т. д. . В производстве моющих средств они используются в качестве добавок для удаления пятен на основе крахмала. В бумажной промышленности они используются для снижения вязкости крахмала для соответствующего покрытия бумаги ( 4 ). В текстильной промышленности амилазы используются для проклейки основы текстильных волокон ( 4 ). Точно так же ферменты, такие как протеазы, липазы или ксиланазы, имеют широкое применение в пищевой промышленности.В следующих разделах представлена ​​подробная и обновленная информация о различных пищевых ферментах микробного происхождения. ( 5 36 ) дает обзор применения микробных ферментов в пищевой промышленности.

Таблица 1

Применения микробных ферментов в пищевой промышленности

) 9054
( 28 )
( 29 )
Приложение Ссылка
α-Amylase Выпечка, пивоварение, Крахмал Сжижение
Улучшение качества хлеба
Рисовые пирожные
Разъяснение фруктового сока
( 5 )
( 6 )
( 7 )
( 8 )
( 8 )
Глюкоамилаза Производство пива
Улучшение качества хлеба
Высокий глюкозу и высокий Fructose Syrups
( 9 )
( 10 )
( 10 )
4
Protease Заваривание
Мясная тенденция
Коагуляция молока
Улучшение качества хлеба
( 11 )
() 11 )
( 11 )
( 12 )
Лактаза (β- Галактозидаза) Снижение непереносимости лактозы в людях
пребиотические пищевые ингредиенты
( 13 )
( 14 )
( 14 )
( 14 )
( 14 )
9054 9 ) 16 )
Phospholipase Сырного аромата
Производство липолизованного молока жира
( 17 )
( 17 )
Esterase Усиление вкуса и аромата в фруктовых соках
Этерификация диетического волокна
Производство сложных эфиров вкуса короткой цепи
( 18 )
( 19 )
( 20 )
Cellulase Корм ​​для животных
Разъяснение фруктового сока
( 21 )
( 22 )
Ксиланаза Осветление фруктов Сок
Совершенствование качества пива
( 23 )
( 24 )
Pectinase Разъяснение фруктовых сок ( 25 )
Глюкозная оксидаза Создание продуктов питания. Улучшение вкуса ( 26 )
( 27 )
Laccase Удаление полифенола Shaking
Catalase (с оксидазой глюкозы)
удаление перекиси водорода из молока до производства сыра
( 30 )
( 31 )
Peroxidase Разработка аромата, цвета и питания качества продуктов питания ( 32 )
α-Ацетолактатдегидрогеназа Ускорение созревания пива ( 33 )
Asparaginase
Сокращение образования акриламида при выпечке ( 34 )
Дебтужные ферменты — Нариингиназа Удаление горького вкуса в фруктовых соках
Улучшение вина
( 35 )
( 36 )

Α-амилазы

α-амилазы (EC 3. 2.1.1) представляют собой разлагающие крахмал ферменты, способные гидролизовать α-1,4 гликозидные связи полисахаридов, что приводит к образованию короткоцепочечных декстринов ( 37 ). Эти ферменты широко распространены во всех живых организмах. Большинство α-амилаз представляют собой металлоферменты, и для их активности, стабильности и целостности требуются ионы кальция ( 38 ).

Широкое применение α-амилаз в пищевой промышленности включает выпечку, пивоварение, разжижение крахмала, а также для улучшения пищеварения ( 5 ).Они широко используются в хлебопекарной промышленности в качестве усилителя вкуса и средства против черствения для улучшения качества хлеба. Во время выпекания в тесто добавляют α-амилазы для превращения крахмала в более мелкие декстрины, которые впоследствии ферментируются дрожжами. Улучшает вкус, цвет корочки и свойства поджаривания хлеба ( 6 ).

α-Амилазы также используются в производстве высокомолекулярных разветвленных декстринов. Они используются в качестве глазирующего агента для производства рисовых лепешек и порошкообразных пищевых продуктов ( 7 ).В крахмальной промышленности они также находят применение для разжижения крахмала, при котором крахмал превращается в глюкозный и фруктозный сиропы. Ферментативная конверсия крахмала включает три стадии: желатинизацию, разжижение и осахаривание. Желатинизация включает образование вязкой суспензии путем растворения гранул крахмала. Затем следует процесс сжижения, который снижает вязкость и включает частичный гидролиз. Глюкоза и мальтоза далее производятся путем осахаривания. Для этого требуются высокотермостабильные ферменты, и большая часть осахаривания крахмала осуществляется с помощью α-амилаз из Bacillus amyloliquefaciencs , Bacillus stearothermophilus или Bacillus licheniformis ( 6 ).

Для производства этанола крахмал превращают в ферментируемые сахара под действием α-амилаз, а дальнейшую ферментацию сахаров в спирт осуществляют с помощью Saccharomyces cerevisiae . Другие области применения α-амилаз включают осветление фруктовых соков, которое проводится в присутствии целлюлаз и пектиназ для повышения выхода, а также для повышения рентабельности процесса ( 8 , 39 ).

Глюкоамилазы

Глюкоамилазы (EC 3.2.1.3) представляют собой экзо-действующие ферменты, которые катализируют гидролиз полисахарида крахмала с невосстанавливающего конца, высвобождая β-глюкозу. Их также называют осахаривающими ферментами, и они широко распространены во всех живых организмах. Эти ферменты продуцируются в основном штаммами Aspergillus niger и Aspergillus awamori, , но фермент, продуцируемый штаммом Rhizopus oryzae , широко используется в промышленности ( 40 ). Большинство глюкоамилаз стабильны при низкой температуре.При более высоких температурах они теряют активность из-за конформационных изменений. Глюкоамилазы находят широкое применение в пищевой промышленности, например, для производства сиропов с высоким содержанием глюкозы и сиропов с высоким содержанием фруктозы. Они также находят применение в хлебопекарной промышленности для улучшения качества муки, уменьшения черствения теста, а также для улучшения цвета хлебной корки и качества хлебобулочных изделий с высоким содержанием клетчатки ( 10 ). Глюкоамилазы превращают крахмал, присутствующий в муке, в мальтозу и ферментируемые сахара.Брожение дрожжами приводит к подъему теста. Эти ферменты также используются для производства глюкозы, которая при ферментации с Saccharomyces cerevisiae дает этанол. Глюкоамилазы играют важную роль в производстве сакэ и соевого соуса, а также в производстве светлого пива. Они метаболизируют декстрины и превращают их в ферментируемые сахара с пониженной калорийностью и содержанием алкоголя в пиве ( 9 ).

Протеазы

Протеазы представляют собой ферменты, катализирующие гидролиз пептидных связей, присутствующих в белках и полипептидах.Они широко используются в моющих средствах и фармацевтике, а затем в пищевой промышленности. Они представляют 60% промышленных ферментов на рынке ( 41 ). Мировой спрос на рынке протеазных ферментов рос со среднегодовым темпом роста (CAGR) 5,3% в период 2014-2019 гг. Ожидается, что спрос на них будет расти еще больше, поскольку они находят применение в обработке кожи, а также в процессах биоремедиации. Протеазы можно классифицировать на основе их происхождения, каталитической активности и природы реакционноспособной группы в каталитическом центре.Основными источниками протеазных ферментов являются животные, растения и микроорганизмы (бактериальные и грибковые). Протеазы делятся на две группы: экзопептидазы и эндопептидазы, в зависимости от места действия на полипептидные цепи ( 42 ). Экзопептидазы действуют на концах полипептидных цепей, а эндопептидазы действуют случайным образом во внутренних областях полипептидных цепей. Эндопептидазы далее подразделяются на шесть групп в зависимости от каталитического остатка, присутствующего в активном центре: сериновая, аспарагиновая, цистеиновая, металлопротеаза, глутаминовая кислота и треониновая протеаза (43). Растительные протеазы, такие как бромелаин, фицин и папаин, широко используются в пищевой промышленности для различных целей, таких как пивоварение, смягчение мяса, свертывание молока и в качестве вспомогательного средства для пищеварения ( 44 ). Кроме того, протеазы также используются для улучшения вкуса, питательной ценности, растворимости и усвояемости пищевых белков, а также для изменения их функциональных свойств, включая коагуляцию и эмульгирование ( 11 ). Протеазы широко используются в хлебопекарной промышленности для производства хлеба, выпечки, сухариков и вафель.Эти ферменты используются для сокращения времени замеса, снижения консистенции и однородности теста, регулирования содержания клейковины в хлебе, а также для улучшения текстуры и вкуса ( 12 , 45 ). Кислая протеаза из Aspergillus usamii была успешно использована для улучшения функциональных свойств глютена пшеницы ( 46 ). Добавление протеазы может привести к высвобождению достаточного количества пептидов и аминокислот в сусле для обеспечения надлежащего брожения. Кислые грибковые протеазы используются для улучшения ферментации пива, поскольку они эффективны даже при низком pH, уравновешивая аминокислотный профиль пива ( 47 ).Другое важное применение протеаз связано с молочной промышленностью ( 48 ). Природные протеазы вносят значительный вклад во вкусовые характеристики сыра. Они используются для ускорения созревания сыров, изменения функциональных свойств и снижения аллергенных свойств молочных продуктов ( 48 ). В сыроделии протеазы также используются для гидролиза специфической пептидной связи с образованием параказеина и макропептидов ( 49 ).

Лактаза (В-галактозидаза)

Гидролиз лактозы является важным биотехнологическим процессом в пищевой промышленности ( 50 ).Фермент β-галактозидаза катализирует гидролиз лактозы. Он принадлежит к семейству гидролаз. β-Галактозидазу можно получить из многочисленных биологических систем, включая растения, животных и микроорганизмы ( 51 ). Производство β-галактозидазы из микроорганизмов, таких как бактерии, грибки и дрожжи, является предпочтительным выбором из-за более высокого выхода и, следовательно, относительно низкой стоимости фермента ( 13 , 52 ). Выбор источника зависит от конечного применения фермента β-галактозидазы, 90–157 е.г . β-галактозидаза из дрожжей с оптимумом рН 6,5-7,0 обычно используется для гидролиза лактозы в молоке или сыворотке. В случае кислотного гидролиза сыворотки подходит грибковая β-галактозидаза с оптимумом рН 3,0-5,0. Таким образом, выбор β-галактозидазы зависит от конечного применения фермента или отрасли ( 53 , 54 ). β-галактозидаза, полученная из дрожжей Kluyveromyces Lactis требует ионов, таких как Mn 2+ или Na + , тогда как Kluyveromyces Fragilis требует MN 2+ , MG 2+ или K + ( 55 ).

В промышленности два основных класса β-галактозидазы имеют первостепенное значение. Это холодоактивные и термостабильные β-галактозидазы ( 56 , 57 ). В промышленных масштабах β-галактозидаза производится с использованием микроорганизмов со статусом GRAS для их применения в молоке и молочных продуктах. Лактаза используется с молоком и молочными продуктами для снижения непереносимости лактозы у людей. Вкусовые качества мороженого значительно улучшились после гидролиза лактозы лактазой ( 50 ).Дополнительным преимуществом гидролиза лактозы в мономеры является снижение потребности в подсластителях, поскольку они могут улучшить сладость продуктов ( 13 , 58 ). Еще одним важным применением лактазы является гидролиз лактозы в сыворотке. Сыворотка является побочным продуктом производства сыра, и ее основными компонентами являются лактоза, белки и минеральные вещества. Это вызывает серьезные экологические проблемы, связанные с молочной промышленностью, поскольку лактоза связана с высокой биологической потребностью в кислороде (БПК) и химической потребностью в кислороде (ХПК) ( 59 , 60 ). Другим применением лактазы является образование галактоолигосахаридов (GOS) в результате гидролиза лактозы благодаря трансгликозилирующей активности β-галактозидазы. ГОС можно использовать в качестве пребиотических пищевых ингредиентов ( 14 ).

Липазы

Липазы представляют собой ферменты, катализирующие гидролиз длинноцепочечных триглицеридов. Они естественным образом присутствуют в желудке и поджелудочной железе человека и других видов животных для переваривания жиров и липидов ( 61 ). Микробные липазы вырабатываются бактериями, грибами и дрожжами.Микробные ферменты способствуют ок. 90% мирового рынка липазы ( 62 ). Этот фермент находит применение в различных отраслях промышленности, включая производство продуктов питания, биотоплива, моющих средств и кормов для животных. Он также используется в кожевенной, текстильной и бумажной промышленности ( 63 ). В пищевой промышленности и производстве напитков липазы находят широкое применение в молочной, хлебопекарной, фруктовой, пивоваренной и винодельческой промышленности. Хотя она находит множество применений в различных отраслях промышленности, рыночная доля липазы составляет менее 10% мирового рынка промышленных ферментов ( 62 ).

Коммерчески доступные липазы в основном используются для придания вкуса молочным продуктам и обработки других пищевых продуктов, содержащих жир ( 16 ). Они могут улучшить характерный вкус сыра, воздействуя на молочные жиры с образованием свободных жирных кислот после гидролиза ( 15 ). Различные виды сыра могут быть изготовлены с использованием липаз из различных источников, например, . Сыр романо с использованием преджелудочной липазы козленка/ягненка, сыр камамбер с использованием липазы из Penicillium camemberti и сыр чеддер с использованием Aspergillus niger или A.oryzae ( 16 ). Катализ липазы может улучшить текстуру и мягкость сыра. Липазы также используются в качестве ароматизаторов масла и маргарина, а также для продления срока годности различных хлебобулочных изделий ( 16 ). В алкогольных напитках, таких как вино, аромат можно изменить с помощью липазы. Они используются для улучшения качества какао-масла, которое имеет температуру плавления 37°С благодаря наличию пальмитиновой и стеариновой кислот и легко плавится при 37°С ( 64 , 65 ).Компания Unilever подала заявку на патент с использованием иммобилизованной липазы Rhizopus miehei , которая может заменить пальмитиновую кислоту стеариновой кислотой с получением желаемого стеариново-олеиново-стеаринового триглицерида ( 64 66 ). Функционализированные фенолы этерифицируют для синтеза липофильных антиоксидантов для применения в подсолнечном масле с использованием иммобилизованной липазы из Candida antarctica (CALB), Candida cylindracea Ay30, Helvina lanuginosa, Pseudomonas sp.и Geotrichum candidum . Липазы также находят применение в качестве биосенсоров в пищевой промышленности. Иммобилизованная липаза была успешно использована для определения фосфорорганических пестицидов с помощью датчика импеданса поверхностных акустических волн методом гидролиза липазы ( 67 ). Он также может быть использован для определения триглицеридов и холестерина в крови, если липаза иммобилизована на pH/кислородных электродах в сочетании с глюкозооксидазой ( 68 ). Микробные липазы, такие как липаза из Candida rugosa , имеют множество применений, которые не могут быть реализованы с помощью химического синтеза.Эта липаза находит применение в производстве мороженого, одноклеточного белка, сложных эфиров углеводов и производных аминокислот ( 16 ). В дополнение к этому, липаза также может быть использована при переработке различных потоков отходов, которые выбрасываются пищевой промышленностью ( 69 ).

Фосфолипазы

Фосфолипазы избирательно расщепляют фосфолипиды на жирные кислоты и другие липофильные вещества. Их можно разделить на четыре основных класса (A, B, C и D) в зависимости от их механизма действия ( 70 ).Фосфолипаза A1 (PLA1), фосфолипаза A2 (PLA2) и фосфолипаза B действуют на карбоксильные сложноэфирные связи фосфолипидов, тем самым замещая и заменяя цепь ацильной группы посредством различных химических реакций, таких как гидролиз, этерификация и переэтерификация. Фосфолипазы C (PLC) и D (PLD), которые модифицируют полярную головную группу, также известны как фосфодиэстеразы, и они распознают фосфодиэфирную связь (70). Фосфолипазы широко используются в пищевой промышленности, прежде всего в производстве масел, молочной промышленности и при производстве некоторых хлебобулочных изделий ( 71 ).Они также находят применение при рафинировании различных растительных масел, производстве сыра и хлеба ( 71 ). Фосфолипаза из Fusarium oxysporum представляет собой коммерчески доступную фосфолипазу, обладающую как фосфолипазной, так и липазной активностью, и она продается компанией Novozymes A/S (Дания) для применения в выпечке под названием LipopanF® ( 71 ). О PLA2, выпускаемом компанией DSM Food Specialties (Нидерланды) под торговым названием Maxapal® A2, сообщили Zhao et al. .( 72 ), который описал, что обработка яичного желтка PLA может повысить стабильность теста и взаимодействие крахмала и глютена. Другой коммерческой фосфолипазой в хлебопекарной промышленности является продукт LysoMax® (DSM Food Specialties), который состоит из бактериального штамма, специфически действующего на лецитин ( 73 ). Фосфолипазы также используются при обработке различных молочных продуктов для повышения стабильности жира или увеличения выхода сыра, молока, масла и мороженого ( 71 ).Важные области применения липаз включают усиление вкуса сыра, производство липолизированного молочного жира для использования в сливочном масле в качестве ароматизатора, и т. д. ( 17 ).

Эстеразы

В водном растворе эстеразы способны способствовать расщеплению сложных эфиров на кислоту и спирт. В дополнение к этому, эстеразы гидролизуют ацилглицеролы с короткой цепью, а не с длинной цепью, таким образом, они отличаются от липаз. Эстеразы играют важную роль в пищевой промышленности и производстве алкогольных напитков, где они в основном используются для модификации масла и жира в различных фруктовых соках и для производства ароматизаторов и ароматизаторов ( 18 ). Ферулоилэстеразы, важная группа ферментов из семейства эстераз, разрывают сложноэфирную связь между феруловой кислотой и различными полисахаридами в клеточной стенке растений. Так как ферулоилэстеразы гидролизуют лигноцеллюлозную биомассу, они необходимы для обращения с отходами ( 19 ).

Ченг и др. ( 74 ) провели скрининг на активность ферулоилэстеразы в метагеномной библиотеке, полученной из микробной популяции рубца коровы, и идентифицировали устойчивую к протеазе ферулоилэстеразу, которая может высвобождать феруловую кислоту из пшеничной соломы.Эта конкретная эстераза имеет большое коммерческое применение из-за ее высокого pH, термостабильности и устойчивости к протеазам.

При производстве сыра фруктовые ароматы являются результатом различных метиловых или этиловых эфиров короткоцепочечных жирных кислот. Сообщалось о бактериальном производстве этиловых эфиров и тиоэфиров. Alvarez-Macarie и Baratti ( 20 ) сообщили о получении новой термостабильной эстеразы из высокотермоустойчивых штаммов Bacillus licheniformis , гетерологично экспрессируемых в E. coli для производства ароматических эфиров с короткой цепью. Ферулоилэстераза является ключевым ферментом в биосинтезе феруловой кислоты, которая является предшественником ванилина, ароматического соединения, используемого в продуктах питания и напитках ( 75 ). Несколько исследователей сообщили о микробном производстве ферулилэстеразы ( 76 , 77 ).

Липоксигеназы

Липоксигеназы (LOX) участвуют в диоксигенировании полиненасыщенных жирных кислот в липидах, содержащих цис -1,4-пентадиен.Они содержат одну полипептидную цепь, которая далее собирается в N-концевой домен и каталитический β-бочкообразный домен. Ферменты LOX представляют собой негемовые железосодержащие ферменты. Реакция, катализируемая LOX, производит различные предшественники для производства различных летучих и ароматических химических веществ в растениях. LOX используются для создания аромата в пищевой промышленности, а также в производстве хлеба ( 78 ). Липооксигеназа соевых бобов (LOX) является наиболее изученным ферментом липоксигеназы. Бактериальные LOX обладают различной специфичностью по отношению к жирным кислотам.LOX из Nostoc sp. оксигенирует в определенном месте линолевой кислоты, но LOX из Anabaena sp. проявляет переменную специфичность ( 79 82 ).

Основное применение LOX в тесте основано на их способности отбеливать каротиноид пигмента муки путем совместного окисления пигмента жирными кислотами ( 83 , 84 ). Липоксигеназы также используются для улучшения устойчивости к смешиванию и различных свойств теста ( 78 ).Этот эффект обусловлен окислением тиоловой группы в клейковине, что может привести к перераспределению различных дисульфидных связей, сшиванию тирозина и последующему усилению клейковины. Это также приводит к улучшению реологии теста. Недавно Patel et al. ( 85 ) очистил липоксигеназу из Lasiodiplodia theobromae с помощью различных методов хроматографии и полностью охарактеризовал фермент. Сообщалось, что L. theobromae содержит два типа липоксигеназ с молекулярной массой 93 и 45 кДа ( 86 ).

Целлюлазы

Целлюлазы представляют собой ферменты, которые действуют на полимерную целлюлозу и гидролизуют связи β-1,4 с высвобождением единиц глюкозы. Три основных класса целлюлаз: эндо-(1,4)-β-d-глюканаза (EC 3.2.1.4), экзо-(1,4)-β-d-глюканаза (EC 3.2.1.91) и β-глюкозидазы. (ЕС 3.3.1.21) ( 87 ). Каталитические модули целлюлаз принадлежат к семейству гликозидгидролаз (GH) и были классифицированы в разные группы на основании различий в аминокислотных последовательностях и трехмерных структурных особенностях.Ферменты семейства GH в основном используют механизм кислотно-щелочного катализа для расщепления гликозидных связей в целлюлозе. Катализ достигается двумя основными остатками (донором протонов и нуклеофилом) фермента в области активного центра ( 88 ). Гидролиз происходит 90–157 по механизму удержания или инверсии 90–158 в зависимости от пространственного положения этих каталитических остатков в ферменте. Эндоглюканазы расщепляют β-1,4-связи в аморфной области целлюлозы и обнажают невосстанавливающие и восстанавливающие концы целлюлозного полимера.Эндоглюканазы из различных источников принадлежат к разным семействам гликозидгидролаз, среди которых основными являются 5–9, 12, 44, 45, 48, 51 и 74. Большинство грибковых эндоглюканаз содержат каталитический модуль с углеводсвязывающим модулем (CBM), но также сообщалось о каталитическом модуле без CBM из видов грибов ( 89 ). Множественные каталитические модули и CBM присутствуют в бактериальных эндоглюканазах. Активный центр в форме расщелины/роща присутствует в каталитическом модуле большинства эндоглюканаз ( 90 ).Экзоглюканазы или целлобиогидролазы (CBH) действуют на доступные восстанавливающие или невосстанавливающие концы полимера целлюлозы и высвобождают целлобиозу. Грибковые и бактериальные CBH демонстрируют разнообразие каталитического модуля и принадлежат к семействам гликозидгидролаз 5, 6, 7, 9, 48 и 74 ( 91 ). Каталитический модуль туннельной формы наблюдается в большинстве ЦБК. β-глюкозидазы катализируют последнюю стадию распада целлюлозы, расщепляя невосстанавливающие концевые β-d-глюкозильные остатки и удаляя β-d-глюкозу ( 92 ).Сообщается, что каталитические модули, принадлежащие к семействам гликозидгидролаз 1, 3 и 9, получены из различных β-глюкозидаз. Целлюлолитический механизм микробов в основном регулируется за счет ингибирования b-глюкозидаз по принципу обратной связи продуктом их реакции глюкозой. Основное отличие от CBH — отсутствие CBM в их структуре. Карманообразная область активного центра β-глюкозидаз помогает им прикреплять молекулу глюкозы к невосстанавливающему концу и высвобождать единицу глюкозы из целлодекстринов или целлобиоз ( 90 ).Сообщается, что большое разнообразие микроорганизмов продуцирует целлюлазы во время своего роста на целлюлозных материалах. Промышленное производство целлюлаз происходит в основном из микробных источников, бактерий и грибков, и эти микроорганизмы могут быть разнообразны в своей среде обитания. Аэробные бактерии демонстрируют аналогичный механизм деградации целлюлозы, что и аэробные грибы. У анаэробных бактерий целлюлосомы расположены на поверхности клетки и функционируют через другую систему. Целлюлазы грибов ( Aspergillus и Trichoderma ) и бактерий ( Bacillus и Paenibacillus ) потенциально используются в производстве продуктов питания.Они также широко используются в различных отраслях промышленности, таких как текстильная, бумажная, моющая и пищевая промышленность ( 21 ). В соковой промышленности целлюлазы применяются в сочетании с другими мацерирующими ферментами для повышения производительности процесса и выхода, улучшения методов экстракции, осветления и стабилизации соков ( 22 ). Они также могут снизить вязкость нектара и пюре из таких фруктов, как абрикос, манго, слива, папайя, груша и персик, и используются для извлечения флавоноидов из цветов и семян.Преимущества экстракции с помощью целлюлазы по сравнению с традиционными методами обусловлены более высоким выходом, меньшим тепловым повреждением и коротким временем обработки. Целлюлазы используются для экстракции фенольных соединений из виноградных выжимок ( 93 ). Бета-глюкозидаза в сочетании с пектиназой изменяет структуру, вкус и аромат фруктов и овощей ( 94 ). Также сообщается, что они уменьшают горечь цитрусовых и улучшают аромат и вкус ( 95 ). Целлюлазы используются с другими ферментами для эффективной экстракции оливкового масла ( 96 ).В производстве вина целлюлазы используются в сочетании с другими ферментами для повышения урожайности и качества ( 97 ). Основными преимуществами использования этих ферментов являются улучшенная мацерация, лучшее развитие цвета, осветление сусла и, наконец, стабильность и качество вина ( 98 ). Исследования Oksanen et al. ( 99 ) показали, что целлюлазы могут значительно снизить вязкость сусла. Аромат вин можно улучшить с помощью β-глюкозидаз путем модификации гликозилированных предшественников.

Ксиланазы

Ксиланазы продуцируются микроорганизмами для расщепления ксиланов, основного компонента гемицеллюлозы. Три основных фермента, эндоксиланазы, экзоксиланазы и β-ксилозидазы, действуют синергически и необходимы для расщепления ксиланового остова в гемицеллюлозе. Эндоксиланазы (КФ 3.2.1.8) расщепляют β-1,4-связи ксиланового остова. Экзоксиланазы (КФ 3.2.1.37) гидролизуют β-1,4 связи ксилана с невосстанавливающих концов и высвобождают ксилоолигосахариды. β-ксилозидазы расщепляют ксилобиозу и ксилоолигосахариды с высвобождением ксилозы ( 100 ).Основные функции ксиланаз выполняются каталитическим модулем, и несколько классов обладают дополнительным CBM для связывания с субстратами. Двумя основными каталитическими модулями гемицеллюлаз являются гликозидгидролазы (GH) и углеводные эстеразы (CE). Эндоксиланаза гидролизует ксилановый скелет и имеет каталитические ядра, принадлежащие к семействам GH 8, 10, 11, 30 и 43, наиболее распространенными из которых являются GH 10 и 11 ( 101 ). Они различаются по субстратной специфичности, и Gh20 более активен в отношении замещенного ксилана. Подобно целлюлазам, они также могут содержать CBM ( 102 ). Экзоксиланазы случайным образом расщепляют ксилановый остов изнутри, высвобождая длинноцепочечные ксилоолигомеры, на которые действуют β-ксилозидазы. Каталитический модуль этих ферментов принадлежит к семействам GH 3, 30, 39, 43, 52 и 54. Эти два фермента часто вместе называют ксиланазами. β-ксилозидаза или ксилан-1,4-β-ксилозидаза воздействуют на ксилоолигосахариды и ксилобиозу, высвобождая ксилозу ( 103 ).

Ксиланазы продуцируются микробами, такими как актиномицеты, бактерии и грибы.Основными видами актиномицетов и бактерий, продуцирующих ксиланазы, являются Streptomyces sp ., Bacillus sp. и Pseudomonas sp. ( 104 106 ). Препараты, продуцируемые бактериями и актиномицетами, эффективны в более широком диапазоне pH (5,0–9,0) с оптимальной температурой для активности ксиланазы от 35 до 60 °C. Грибы являются основными источниками ксиланазы из-за их высокого содержания и внеклеточного высвобождения фермента ( 107 ). Основными видами грибов, продуцирующими ксиланазу, являются Aspergillus sp., Фузариоз sp. и Penicillium sp. Грибковые ксиланазы обладают более высокой активностью, чем бактерии или дрожжи ( 108 ).

Ферменты, гидролизующие углеводы, обычно используются в хлебопекарной промышленности. Реологические свойства теста улучшаются ферментативным гидролизом некрахмальных полисахаридов ( 109 ). Ксиланазы широко используются в хлебопекарной промышленности вместе с другими ферментами. Потенциальная эффективность ксиланолитических ферментов расширяет возможности их использования в хлебопечении.Они позволяют увеличить удельный объем хлеба, что улучшает качество хлеба. Гемицеллюлоза в пшеничной муке расщепляется ксиланазой, что увеличивает связывание воды в тесте. Тесто становится мягче, а образование крошек замедляется, что позволяет тесту расти ( 108 ). Ксиланаза используется для улучшения текстуры, вкуса и вкусовых качеств печенья. Они также играют важную роль в производстве соков, улучшая экстракцию, осветление и стабилизацию ( 23 ).В сочетании с другими ферментами ксиланазы приводят к лучшему выходу сока и повышенному извлечению ароматов, эфирных масел, витаминов, минеральных солей, пигментов, и т.д. . ( 110 ). В пивоваренной промышленности ксиланазы используются для гидролиза клеточной стенки ячменя. Гидролиз приводит к высвобождению арабиноксиланов и низших олигосахаридов, что уменьшает мутность и вязкость пива ( 24 ).

Пектиназы

Пектиназы представляют собой ферменты, катализирующие гидролиз гликозидных связей в пектиновых полимерах.Пектические вещества, содержащиеся в помидорах, ананасах, апельсинах, яблоках, мякоти лимона, апельсиновой цедре и других цитрусовых, выступают в качестве естественного субстрата для этого фермента. Функционально пектиназы можно разделить на полигалактуроназы (которые гидролизуют гликозидные α-(1-4) связи), пектинэстеразы (которые удаляют ацетильные и метоксильные группы из пектина), пектинлиазы и пектатлиазы ( 111 ). Пектиназы могут быть получены из природных, а также рекомбинантных микробов с попытками повысить их термостабильность и выход ( 112 ).Пектиназы также могут действовать как на гладкие, так и на опушенные участки пектина ( 113 ). В зависимости от рН существуют кислые и щелочные пектиназы, также сгруппированные в эндопектиназы, когда фермент расщепляется случайным образом, и экзопектиназы, когда нацелены на концевые концы.

Пектиназы находят множество промышленных применений, таких как отбеливание бумаги, пищевая промышленность, восстановление, и т. д. ( 25 ). Соки с добавлением пектиназы имеют более чистый вид и фильтруемость, чем аналоги без ферментов ( 111 ).Помимо снижения мутности и помутнения натуральных фруктовых соков, таких как яблочный и банановый, пектиназы также улучшают цвет и вкус напитков ( 113 , 114 ). Добавление желатина и пектина значительно увеличивает вязкость и мутность соков, а устранение помутнения является наиболее затратной частью производства соков. Использование биогенных ферментов, таких как пектиназы, в соках будет действовать почти в девять раз лучше, чем механическая мацерация, для получения хороших результатов.

Глюкозооксидаза

Глюкозооксидаза (EC 1.1.3.4) принадлежит к большой группе ферментов, называемых оксидоредуктазами. Глюкозооксидаза — это флавопротеин, открытый в 1928 году Мюллером ( 115 ). Он заявил, что в присутствии растворенного кислорода фермент может превращать глюкозу в глюконовую кислоту. В ходе реакции β-d-глюкоза окисляется до глюконолактона, а молекулярный кислород восстанавливается до перекиси водорода. Затем глюканолактон самопроизвольно гидролизуется до глюконовой кислоты ( 116 ).Фермент является гомодимерным и содержит две сходные субъединицы полипептидной цепи (80 кДа). Субъединицы ковалентно связаны дисульфидными связями, и одна молекула флавинадениндинуклеотида (FAD) нековалентно связана с областью активного центра каждой субъединицы. Сообщалось о продукции глюкозооксидазы различными микроорганизмами, и она была впервые обнаружена у Aspergillus niger и Penicillium glaucum. Вид Aspergillus niger широко используется для производства глюкозооксидазы, и его штаммы могут продуцировать большее количество глюкозооксидазы ( 117 ). Penicillium adametzii — широко используемый гриб для производства внеклеточной глюкозооксидазы ( 118 ). Сообщается также, что различные виды бактерий продуцируют глюкозооксидазу. Хотя сообщается, что многие виды бактерий и грибов производят этот фермент, считается, что грибы используются для промышленного производства глюкозооксидазы ( 119 ).

Глюкозооксидаза широко используется в различных отраслях промышленности, таких как фармацевтическая и пищевая промышленность, а также в биотопливных элементах ( 26 ).Его использование растет в хлебопекарной промышленности, потому что его окисляющее действие делает тесто более крепким ( 27 ). В пищевой промышленности он улучшает вкус, аромат и стабильность пищевых продуктов, удаляя глюкозу и кислород из диабетических напитков и яичного белка ( 27 ). Глюкозооксидаза улучшает цвет, текстуру, вкус и срок годности пищевых продуктов и предотвращает их гниение ( 27 ). При упаковке пищевых продуктов глюкозооксидаза используется для увеличения срока хранения за счет удаления кислорода ( 27 ).

Лакказа

Лакказы (КФ 1.10.3.2) представляют собой группу оксидаз, представляющих самую большую подгруппу мультимедных ферментов. Широко известные как синие оксидазы, они используются для изучения их способности окислять фенольные соединения и поэтому применяются в нескольких отраслях промышленности ( 120 122 ). Эти ферменты действуют как мощный биокатализатор для применения в химическом синтезе, биоотбеливании бумажной массы, биоремедиации, биосенсорном анализе, стабилизации вина и отделке текстиля.Они имеют различную специфичность к субстрату и широкий спектр окисляемых субстратов, что дополнительно зависит от типа микробных источников, продуцирующих фермент ( 121 ). Лакказы катализируют окисление широкого спектра соединений, таких как фенолы, ароматические амины и аскорбат ( 120 , 121 ). Эти ферменты объединяют восстанавливающий субстрат, имеющий четыре окисленных электрона, с четырьмя восстановленными электронами для расщепления дикислородной связи в присутствии четырех атомов меди, присутствующих в лакказах ( 120 ).Механизм каталитической активности лакказы описан в отчете Madhavi и Lele ( 121 ) и Морозовой et al. ( 122 ).

Лакказы секретируются внеклеточно некоторыми грибами как продукт их вторичного метаболизма во время ферментации, но их производство ограничено несколькими видами грибов ( 122 ). Хорошо известные продуценты лакказ относятся к дейтеромицетам, аскомицетам и базидиомицетам ( 123 , 124 ). Funalia trogii представляет собой грибок белой гнили, способный производить лакказу в результате абсорбционной ферментации. Максимальная продукция лакказы F. trogii достигла 11 900 ЕД/л, что в 4,97 раза выше, чем при нормальной ферментации ( 125 ). Bacillus licheniformis производит рекомбинантные лакказы для промышленного применения ( 126 ). Недавно для получения лакказы использовали гетерологичные экспрессии. генов Bacillus vallismortis fmb-103 клонировали и гетерологически экспрессировали в клетках Escherichia coli BL21 (DE3) ( 127 ).

Лакказа используется для изменения внешнего вида продуктов питания и производства напитков или для стабилизации вина в качестве альтернативы физическим и химическим адсорбентам. Удаление полифенолов из вина следует выбирать, чтобы избежать неблагоприятных изменений органолептических характеристик вина, включая стабильность в кислой среде и обратимое ингибирование из-за присутствия сульфита ( 28 ). Кроме того, этот фермент используется в производстве пробковых пробок ( 128 ).

Помутнение – одна из проблем пивоваренной промышленности. Чтобы избежать этого, различные исследователи применяли лакказы для окисления полифенолов вместо традиционного подхода ( 129 131 ). Этот фермент также используется для удаления кислорода на заключительном этапе производства пива, что продлевает срок хранения пива. Коммерческая лакказа под названием Flavourstar, производимая Novozymes, используется для удаления посторонних привкусов в пивоваренной промышленности ( 132 ).Он используется в выпечке, поскольку обладает способностью сшиваться с биополимерами. Применение лакказы при выпечке повышает стабильность, прочность и снижает липкость, что еще больше повышает обрабатываемость хлебного теста. Кроме того, он увеличивает объем и повышает мягкость продукта, как сообщают Labat и др. . ( 29 ) и Si ( 133 ).

Каталаза

Каталаза (EC 1.11.1.6) представляет собой тетрамерный белок, обнаруженный в аэробных организмах. Помогает разложению перекиси водорода.Этот фермент может быть получен из микробных источников, таких как Aspergillus niger и Micrococcus luteus , а также из бычьей печени. Микроорганизмы обычно предпочтительны в качестве источников для производства ферментов из-за их преимуществ, таких как быстрый рост, простота в обращении и генетическая настройка для получения желаемого продукта ( 134 , 135 ). Анаэробный штамм Bacteroides fragilis показал повышенный уровень каталазы в среде с гемом ( 136 ). Франкенберг и др. ( 137 ) выделил каталазу из Enterococcus faecalis , которая полностью зависит от источника гема, без которого она не может синтезировать порфириновую группу. Факультативный анаэробный продуцент каталазы Bacillus maroccanus , устойчивый к перекиси водорода, был выделен из текстильных стоков ( 138 ). Мощная продуцирующая каталазу бактерия Pyrobaculum calidifontis была выделена из горячих источников в Лос-Банос и Каламба, Лагуна, Филиппины ( 139 ).Термоалкалофильный каталазоположительный штамм Bacillus halodurans LBK 261 был выделен из щелочных горячих источников Кении ( 140 ). Гало(щелоче)толерантный продуцент каталазы Oceanobacillus oncorhynchi ssp. incaldaniensis был выделен из водорослевого мата, способного продуцировать каталазу в широком диапазоне pH 6,0–9,5 и солености 5–20% ( 141 ). Каталазоположительный психрофил Bacillus N2a был выделен из морской воды ( 142 ).Другие каталазоположительные бактерии, такие как Rhizobium radiobacter , были выделены из промышленных сточных вод предприятий по производству напитков ( 143 ), Comamonas testosteroni и C. terrigena из сточных шламов, обогащенных сырой нефтью вместе с тяжелыми металлами ( 144 ) ) и Serratia SYBC08 из шлама перекиси водорода ( 145 ). Psychrobacter piscatorii T-3, психротолерантная бактерия, выделенная из сточных вод, богатых хлорной известью, обладает высокой каталазной активностью ( 146 ).Грибы и дрожжи способны производить каталазу. Наиболее высокий уровень каталазной активности 400 мг/г отмечен у изолятов Aspergillus niger ( 144 ). Каталазоположительный энтомопатогенный грибок Metarhizium anisopliae штамм Ma10 (CNRCB MaPL10) был выделен из Geraeus senilis ( 147 ).

В текстильной промышленности каталаза используется для удаления избытка перекиси водорода из ткани. Этот фермент в основном используется вместе с другими ферментами в пищевой промышленности.Каталаза часто используется с глюкозооксидазами для консервирования пищевых продуктов. Оф ( 30 ) использовал смесь глюкозооксидазы/каталазы для удаления кислорода из вина перед розливом в бутылки и оценил образование ацетальдегидов. Результаты показали, что цвет и количество ацетальдегида были стабильными при правильной обработке ферментами ( 148 ). Каталаза применяется в молокоперерабатывающей промышленности для удаления пероксида из молока ( 31 ), для удаления глюкозы из яичного белка в хлебопекарной промышленности и в пищевых упаковках для предотвращения окисления и контроля скоропортящихся продуктов.Этот фермент имеет ограниченное применение в производстве сыра.

Пероксидаза

Пероксидазы (КФ 1.11.1.7) представляют собой белки-оксидоредуктазы, содержащие железо (III) протопорфирин IX в качестве простетической группы. Они катализируют восстановление перекисей и окисление широкого спектра неорганических и органических соединений. Их молекулярная масса колеблется от 30 000 до 150 000 Да, и они включают группу уникальных ферментов, таких как йодидпероксидаза, НАДН-пероксидаза и глутатионпероксидаза, а также группу других неспецифических ферментов ( 149 ).Пероксидазы присутствуют в растениях, микроорганизмах и животных. Они участвуют в процессах лигнификации растений ( 150 ) и механизмах защиты от поврежденных или инфицированных тканей ( 151 ).

Среди микроорганизмов Phanerochaete chrysosporium является наиболее охарактеризованным организмом, секретирующим пероксидазу ( 152 ). Применение грибковых пероксидаз в промышленных масштабах ограничено проблемами, связанными с посттрансляционной модификацией белков ( 153 ).Однако бактериальные пероксидазы легче производить, они обладают большей стабильностью и активностью и подходят для промышленного применения. Эти ферменты применяются с бактериальными лакказами для обесцвечивания красителей ( 154 ). Сообщается об активности пероксидазы в бактериальных таксонах, таких как Firmicutes, Proteobacteria, Actinobacteria и Acidobacteria ( 155 , 156 ). Кроме того, актиномицеты, которые являются почвенными бактериями, способны расти как грибы и иметь аналогичную экологическую нишу, а также могут продуцировать пероксидазы для деградации лигнина ( 154 , 157 ).Первая секретируемая внеклеточная пероксидаза лигнина была произведена Streptomyces viridosporus T7A ( 158 ).

Пероксидаза катализирует широкий спектр субстратов с использованием перекиси водорода или других перекисей ( 159 ). Этот фермент используется в пищевой промышленности для придания вкуса, цвета и текстуры, а также для улучшения питательной ценности пищевых продуктов. Другие области применения включают биосенсоры, синтез полимеров и управление загрязнителями окружающей среды ( 160 ). Его можно использовать для очистки фенольных стоков промышленных предприятий. Термическая инактивация пероксидаз используется в пищевой промышленности для измерения эффективности бланширования, что еще больше увеличивает срок годности пищевых продуктов ( 32 ). Негативное действие пероксидаз заключается в том, что они вызывают нежелательное потемнение фруктов и неприятный привкус овощей.

Α-Ацетолактатдекарбоксилаза

α-Ацетолактатдекарбоксилаза значительно способствует быстрому созреванию пива ( 161 ).Этот фермент может быть получен из природных микробов, таких как Brevibacillus brevis ( 162 ) или из рекомбинантных Saccharomyces cerevisiae ( 163 ). Фермент каталитически превращает ацетолактат в ацетоин посредством двухстадийной реакции, включающей прямое декарбоксилирование субстрата в производное енола и его дальнейшее протонирование в конечный продукт ( 162 ).

Ферментное удаление α-ацетолактата и α-ацето-α-гидроксибутирата способствует преодолению лимитирующей стадии созревания пива. В то время как созревание пива без использования ферментов занимает от 2 до 12 недель ( 33 ), использование α-ацетолактатдекарбоксилазы приводит к созреванию в течение 24 часов в зависимости от источника фермента. Более того, привкус, обусловленный присутствием в пиве диацетила, сводится на нет действием этого фермента. Исследования показывают, что как свободная, так и инкапсулированная форма этого фермента эффективно работают в этом процессе, что способствует использованию иммобилизованных ферментов по сниженным ценам ( 163 ). Новые неорганические наноцветы или альгинатные микрогранулы, иммобилизованные с α-ацетолактатдекарбоксилазой, являются многообещающими стратегиями с лучшей термостабильностью, возможностью повторного использования и каталитической эффективностью ( 164 ).

Аспарагиназа

Из различных ферментов микробного происхождения аспарагиназы составляют основной класс фармацевтических, нутрицевтических и промышленно значимых ферментов, широко используемых человеком ( 165 ). Аспарагиназа, как следует из названия, катализирует расщепление аспарагина до последующего производного кислоты аспарагиновой кислоты и NH 3 и может рассматриваться как фермент, разрушающий аспарагин. Аспарагин является незаменимой аминокислотой для человека, тогда как для раковых клеток это незаменимая аминокислота.Таким образом, истощение аспарагина критически влияет на рост раковых клеток, что составляет основу этого фермента как противоракового средства ( 165 ).

Различные методы обработки пищевых продуктов, такие как жарка в масле и запекание, вызывают превращение аспарагина в акриламид, известный канцероген. Среди различных методов, направленных на предотвращение образования акриламида, было обнаружено, что удаление аспарагинов с помощью ферментативной обработки эффективно снижает образование акриламидов из аспарагинов на 97% ( 34 ).

Ферменты, устраняющие горечь – нарингиназа

Нарингиназа (КФ 3.2.1.40) в основном отвечает за расщепление нарингина, основного горького флаванонового гликозида, содержащегося в цитрусовых ( 166 ). Нарингин расщепляется на гликон нарингенин и рамнозу в результате действия α-рамнозидазы и β-глюкозидазы. Наригиназа продуцируется в основном грибковыми изолятами, а именно. Aspergillus niger, Circinella, Eurotium, Fusarium, Penicillium, Rhizopus и Trichoderma и бактерии, такие как Bacillus sp., Burkholderia cenocepacia , Bacteriodes distasonis, Thermomicrobium roseum, Pseudomonas paucimobilis и др. ( 167 ). Обнаружено, что грибные источники нарингиназы используются более преимущественно, чем бактериальные, из-за более высокого выхода.

Нарингиназа играет важную роль в пищевой промышленности в качестве фермента для удаления горечи, добавляемого во фруктовые соки. Для получения лучших результатов используются как свободные ( 35 ), так и иммобилизованные формы этого фермента. Иммобилизация этого фермента была выполнена на различных субстратах, таких как криогели поливинилового спирта ( 168 ), упаковочные пленки ( 169 ), нановолокно из триацетата целлюлозы ( 170 ), графен ( 171 ), и т. д. Различные пищевые добавки, такие как биополимеры и подсластители, могут быть синтезированы с использованием рамнозидазы или нарингиназы. Тем не менее, еще одним применением нарингиназы вместе с β-глюкозидазой и арабинозидазой является улучшение аромата вина ( 36 ). Использование нарингиназы также отмечено при приготовлении томатной мякоти, обработке отходов кожуры кинноу и приготовлении прунина ( 167 ).

Выводы и перспективы

Ферменты находят применение в пищевой, моющей, фармацевтической и бумажной промышленности.В настоящее время ферментативный гидролиз и процессы на основе ферментов предпочтительнее химических из-за безвредности для окружающей среды, эффективного управления процессом, высокого выхода, низких затрат на переработку и безопасности процесса. По сравнению с растительными и животными ферментами микробные ферменты могут быть очень эффективно получены с помощью различных методов ферментации, таких как ферментация в твердом состоянии и глубинная ферментация. Также легко производить микробные ферменты в больших масштабах. Микробные ферменты можно легко модифицировать с помощью различных молекулярных и биохимических подходов.Гиперпродукция микробных ферментов с высокой удельной активностью может быть достигнута за счет гиперэкспрессии их генов. Многие ферменты микробного происхождения до сих пор не изучены, и существует много возможностей для более широкого промышленного применения микробных ферментов, особенно в пищевой промышленности.

Благодарность

Синдху Равиндран благодарит Департамент науки и технологий за одобрение проекта по схеме DST-
-WOS-B. Аравинд Мадхаван признателен Департаменту биотехнологии за участие в научных исследованиях.Анил Курувилла Мэтью благодарит Керальскую биотехнологическую комиссию за постдокторскую стипендию. Амит Абрахам признателен KSCSTE за постдокторскую стипендию. Шаррел Ребелло благодарит SERB за национальную постдокторскую стипендию.

Ссылки

1. Soccol CR, Rojan PJ, Patel AK, Woiciechowski AL, Vandenberghe LPS, Pandey A. Glucoamylase. В: Pandey A, Webb C, Soccol CR, Larroche C, редакторы. Ферментная технология. Нью-Дели, Индия: Asiatech Publishers Inc.; 2005. стр. 221-38. [Google Академия]2.Гурунг Н., Рэй С., Бозе С., Рай В. Более широкий взгляд: микробные ферменты и их значение в промышленности, медицине и не только. Биомед Рез Инт. 2013;2013:329121. 10.1155/2013/329121 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]3. Панди А., Нигам П., Соккол Ч.Р., Соккол В.Т., Сингх Д., Мохан Р. Достижения микробных амилаз. Биотехнология Appl Biochem. 2000; 31 (часть 2): 135–52. 10.1042/BA199 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]5. Родригес Коуто С., Анхелес Санроман М. Применение твердофазной ферментации в пищевой промышленности — Обзор.Дж Фуд Инж. 2006;76(3):291–302. 10.1016/j.jfoodeng.2005.05.022 [CrossRef] [Google Scholar]6. ван дер Маарел М.Дж., ван дер Вин Б., Уитдехааг Дж.К.М., Лимхуис Х., Дийкхуйзен Л. Свойства и применение крахмалпревращающих ферментов семейства α-амилаз. Дж Биотехнолог. 2002; 94: 137–55. 10.1016/S0168-1656(01)00407-2 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]7. Айер ПВ. Амилазы и их применение. Afr J Биотехнология. 2005;4(13):1525–159. [Google Академия]8. Кумар С. Роль ферментов в переработке фруктовых соков и повышении их качества.Adv Appl Sci Res. 2015;6:114–24. [Google Академия]9. Бланко К.А., Кабальеро И., Барриос Р., Рохас А. Инновации в пивоваренной отрасли: Светлое пиво. Int J Food Sci Nutr. 2014;65:655–60. 10.3109/09637486.2014.893285 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]10. Джеймс Дж., Симпсон Б.К., Маршалл М.Р. Применение ферментов в пищевой промышленности. Crit Rev Food Sci Nutr. 1996; 36: 437–63. 10.1080/10408399609527735 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Аруна К., Шах Дж., Бирмол Р. Получение и частичная характеристика щелочной протеазы из штаммов Bacillus tequilensis CSGAB 0139, выделенных из испорченного творога.Int J Appl Biol Pharm. 2014;5:201–21. [Google Академия] 12. Мигель АСМ, Мартинс-Мейер ТС, Вериссимо да Кошта Фигейреду Э, Лобо БВП, Делламора-Ортис GM. Ферменты в хлебопечении: текущие и будущие тенденции. В: Muzzalupo I, редактор. Пищевая промышленность. Риека, Хорватия: InTech; 2013. https://doi.org/10.5772/53168 [CrossRef] [Google Scholar]13. Zadow JG, редактор. Переработка сыворотки и лактозы. Дордрехт, Нидерланды: Springer; 1992. https://doi.org/10.1007/978-94-011-2894-0 [CrossRef] [Google Scholar]14. Гибсон Г.Р., Ван С.Регулярные эффекты бифидобактерий на рост других бактерий толстой кишки. J Приложение Bacteriol. 1994; 77: 412–20. 10.1111/j.1365-2672.1994.tb03443.x [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]15. Джуйенде Х., Каур А., Минхас К.С. Липазы в молочной промышленности: обзор. J Food Sci Technol. 2009;46(3):181–9. [Google Академия] 16. Аравиндан Р., Анбумати П., Вирутагири Т. Применение липазы в пищевой промышленности. Индийская J Биотехнология. 2007; 6: 141–58. [Google Академия] 17. Закон Б.А. Ферменты в производстве молочных продуктов. В: Ван Оорт М., Уайтхерст Р.Дж., редакторы.Ферменты в пищевой технологии. Оксфорд, Великобритания: Wiley-Blackwell; 2009. С. 88-102. https://doi.org/10.1002/9781444309935.ch5 [CrossRef] [Google Scholar]18. Панда Т., Гоуришанкар Б.С. Получение и применение эстераз. Приложение Microbiol Biotechnol. 2005; 67: 160–9. 10.1007/s00253-004-1840-y [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]19. Сбой КБ. Что могут сделать для нас ферулоилэстеразы? Phytochem Rev. 2010; 9:121–32. 10.1007/s11101-009-9156-2 [CrossRef] [Google Scholar] 20. Альварес-Макари Э., Баратти Дж. Синтез сложного эфира с короткой цепью с помощью новой эстеразы из Bacillus licheniformis.J Mol Catal, B Enzym. 2000; 10: 377–83. 10.1016/S1381-1177(99)00109-5 [CrossRef] [Google Scholar]21. Сукумаран Р.К., Сингхания Р.Р., Пандей А. Микробные целлюлазы — производство, применение и проблемы. J Sci Ind Res (Индия). 2005; 64: 832–44. [Google Академия] 22. Grassin C, Fauquembergue P. Фруктовые соки. В: Годфри Т., Уэст С., редакторы. Промышленная энзимология. Лондон, Великобритания: MacMillan Press; 1996. С. 226-64. [Google Академия] 23. Камачо Н.А., Агилар О.Г. Получение, очистка и характеристика низкомолекулярной ксиланазы из Aspergillus sp. и его применение в выпечке. Заявл. Биохим Биотехнолог. 2003;104(3):159–72. 10.1385/ABAB:104:3:159 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]24. Дервилли Г., Леклерк С., Циммерман Д., Роу С., Тибо Дж. Ф., Саулинер Л. Выделение и характеристика водорастворимых арабиноксиланов с высокой молекулярной массой из ячменя и ячменного солода. Карбогидр Полим. 2002;47(2):143–9. 10.1016/S0144-8617(01)00172-2 [CrossRef] [Google Scholar]25. Паша К.М., Анурадха П., Суббарао Д. Применение пектиназ в промышленности. J Pure Appl Sci Technol.2013;16:89–95. [Google Академия] 26. Чжу З., Момеу С., Захарцев М., Шванеберг Ю. Создание глюкозооксидазы, пригодной для применения в биотопливных элементах, путем направленной эволюции белка. Биосенс ​​Биоэлектрон. 2006;21:2046–51. 10.1016/j.bios.2005.11.018 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]27. Ханфт Ф., Келер П. Исследования влияния глюкозооксидазы на хлебопечение. J Sci Food Agric. 2006; 86: 1699–704. 10.1002/jsfa.2455 [CrossRef] [Google Scholar] 28. Танриовен Д, Экши А. Фенольные соединения в грушевом соке разных сортов.Пищевая хим. 2005;93:89–93. 10.1016/j.foodchem.2004.09.009 [CrossRef] [Google Scholar]29. Лабат Э., Морель М.Х., Руо Х. Влияние лакказы и феруловой кислоты на тесто из пшеничной муки. Зерновые хим. 2000;77:823–8. 10.1094/CCHEM.2000.77.6.823 [CrossRef] [Google Scholar]30. Угу КС. Дальнейшие исследования ферментных систем глюкозооксидазы-каталазы для использования с вином. Am J Enol Vitic. 1975; 26:30–6. [Google Академия] 31. Сырбу Т. Поиск активных продуцентов каталазы среди микроскопических грибов. Univ Oradea Fasc Biol.2011;2:164–7. [Google Академия] 32. Регальдо С., Гарсия-Альмендарес Б.Э., Дуарте-Васкес М.А. Биотехнологические применения пероксидизов. Phytochem Rev. 2004;3(1-2):243–56. 10.1023/B:PHYT.0000047797.81958.69 [CrossRef] [Google Scholar]33. Чой Э.Дж., Ан Х.В., Ким В.Дж. Влияние α-ацетолактатдекарбоксилазы на содержание диацетила в пиве. Пищевая биотехнология. 2015; 24:1373–80. 10.1007/s10068-015-0176-y [CrossRef] [Google Scholar]34. Мохан Кумар Н.С., Шимрей К.А., Индрани Д., Манонмани Х.К. Снижение образования акриламида в сладком хлебе при обработке L-аспарагиназой.Технология пищевых биопроцессов. 2014;7:741–8. 10.1007/s11947-013-1108-6 [CrossRef] [Google Scholar]35. Zhu Y, Jia H, Xi M, Li J, Yang L, Li X. Характеристика нарингиназы из Aspergillus oryzae 11250 и ее применение для удаления горечи из апельсинового сока. Процесс биохим. 2017;62:114–21. 10.1016/j.procbio.2017.07.012 [CrossRef] [Google Scholar]36. Гальего Кастодио М.В., Отаменди Ф.П., Видаль Д.Р., Валлес Альвентоса С. Производство и характеристика α-L-рамнозидазы Aspergillus terteus, представляющей энологический интерес.Z Лебенсм Унтерс Форш. 1996;203(6):522–7. 10.1007/BF01193157 [CrossRef] [Google Scholar]37. Синдху Р., Бинод П., Мадхаван А., Биви У.С., Мэтью А.К., Абрахам А., Панди А., Кумар В. Молекулярные улучшения микробных α-амилаз для повышения стабильности и каталитической эффективности. Биоресурсная технология. 2017; 245 (Часть Б): 1740–8. 10. 1016/j.biortech.2017.04.098 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]38. Синдху Р., Бинод П., Пандей А. α-Амилазы. В: Pandey A, Negi S, Soccol CR, редакторы. Современные разработки в области биотехнологии и биоинженерии — Производство, выделение и очистка промышленных продуктов.Амстердам, Нидерланды: Elsevier B.V.; 2016. С. 3-24. https://doi.org/10.1016/B978-0-444-63662-1.00001-4 [CrossRef] [Google Scholar]39. Гарг Г., Сингх А., Каур А., Сингх Р., Каур Дж., Махаджан Р. Микробные пектиназы: экологически чистый инструмент природы для промышленности. 3 Биотех. 2016;6:47. 10.1007/s13205-016-0371-4 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]40. Коутиньо П.М., Рейли П.Дж. Структурные, функциональные и эволюционные отношения глюкоамилазы. Белки. 1997;29(3):334–47. 10.1002/(SICI)1097-0134(199711)29:3<334::AID-PROT7>3.0.CO;2-A [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]41. Сингх Р., Миттал А., Кумар М., Мехта П.К. Микробная протеаза в коммерческом применении. J Pharm Chem Biol Sci. 2016;4(3):365–74. [Google Академия]42. Рао М.Б., Танксейл А.М., Гатге М.С., Дешпанде В.В. Молекулярные и биотехнологические аспекты микробных протеаз. Microbiol Mol Biol Rev. 1998;62(3):597–635. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]43. Ли К., Йи Л., Марек П., Айверсон Б.Л. Коммерческие протеазы: настоящее и будущее. ФЭБС лат. 2013; 587:1155–63. 10.1016/j.febslet.2012.12.019 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]44. Патель Н.С., Фунг С.М., Заничелли А., Цикарди М., Кон Дж.Р. Экаллантид для лечения острых приступов приобретенного дефицита ингибитора С1-эстеразы. Аллергия Астма Proc. 2013;34(1):72–7. 10.2500/aap.2013.34.3620 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]45. Tucker GA, Woods LFJ, редакторы. Ферменты в пищевой промышленности. Бостон, Массачусетс, США: Springer; 1995. https://doi.org/10.1007/978-1-4615-2147-1 [CrossRef] [Google Scholar]46. Дэн Л., Ван З., Ян С., Сонг Дж., Цюй Ф., Чжан Х. и др.Улучшение функциональных свойств пшеничной клейковины с помощью кислой протеазы Aspergillus usamii. ПЛОС Один. 2016;11:e0160101. 10.1371/journal.pone.0160101 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]49. Саллех А.Б., Разак CNA, Рахман РНЗРА, Басри М. Введение протеазы. В: Саллех А.Б., Рахман РНЗРА, Басри М., редакторы. Новые липазы и протеазы. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: Nova Science Publishers, Inc.; 2006. С. 23-39. [Google Академия]50. Розенберг ЗММ. Современные направления применения β-галактозидазы в пищевых технологиях.J Food Nutr Res. 2006;45(2):47–54. [Google Академия]51. Панесар П.С., Кумари С., Панесар Р. Возможности применения иммобилизованной β-галактозидазы в пищевой промышленности. Фермент Рез. 2010;2010:473137. 10.4061/2010/473137 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]52. Сантос А., Ладеро М., Гарсия-Очоа Ф. Кинетическое моделирование гидролиза лактозы β-галактозидазой из Kluyveromyces fragilis. Ферментная микробная технология. 1998; 22: 558–67. 10.1016/S0141-0229(97)00236-6 [CrossRef] [Google Scholar]53.Бун М.А., Янссен А.Э.М., ван’т Риет К. Влияние температуры и происхождения фермента на ферментативный синтез олигосахаридов. Ферментная микробная технология. 2000;26(2-4):271–81. 10.1016/S0141-0229(99)00167-2 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]54. Харью М. Лактоза, ее производные и их гидролиз. Финн Дж. Молочная наука. 1991; 49:1–47. [Google Академия]55. Хурадо Э., Камачо Ф., Лусон Г., Викариа Х.М. Предложена новая кинетическая модель ферментативного гидролиза лактозы β-галактозидазой из Kluyveromyces fragilis.Ферментная микробная технология. 2002; 31: 300–9. 10.1016/S0141-0229(02)00107-2 [CrossRef] [Google Scholar]56. Пиварник Л.Ф., Сенекал АГ, Рэнд АГ. Гидролитическая и трансгалактозильная активность коммерческой β-галактозидазы (лактазы) в пищевой промышленности. Adv Food Nutr Res. 1995; 38:1–102. 10.1016/S1043-4526(08)60083-2 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]57. Волосовска С, Синовецкий Ю. Термостабильная β-глюкозидаза с широкой субстратной специфичностью подходит для переработки лактозосодержащих продуктов. Пищевая хим. 2004; 85: 181–7.10.1016/S0308-8146(03)00104-3 [CrossRef] [Google Scholar]58. Шах Н.П., Сперджен К.Р., Гилмор Т.М. Использование сухой сыворотки и гидролиза лактозы в йогуртовых основах. Мильхвиссеншафт. 1993; 48: 494–8. [Google Академия] 59. Хидер К., Акретче Д.Э., Ларбот А. Очистка стоков молочного завода ультрафильтрацией с использованием алжирской глины. Опреснение. 2004; 167:147–51. 10.1016/j.desal.2004.06.123 [CrossRef] [Google Scholar] 60. Йохансен А.Г., Вегаруд Г.Э., Ски С. Сезонные и региональные различия в составе сыворотки из сыров норвежского типа чеддер и голландского типа.Int Dairy J. 2002; 12: 621–9. 10.1016/S0958-6946(02)00054-7 [CrossRef] [Google Scholar]61. Финк К.С., Хамош П., Хамош М. Переваривание жира в желудке: стабильность лингвальной липазы в желудочной среде. Педиатр рез. 1984;18(3):248–54. 10.1203/00006450-198403000-00006 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]62. Герран Д. Промышленное применение липаз: основное внимание уделяется пищевой и агропромышленности. ОКЛ. 2017;24:D403 10.1051/ocl/2017031 [CrossRef] [Google Scholar]63. Гериц Л.Р., Парейт Б., Декамп К., Делкур Дж.А.Липазы и их функциональность в производстве пищевых систем на основе пшеницы. Compr Rev Food Sci Food Safe. 2014;13(5):978–89. 10.1111/1541-4337.12085 [CrossRef] [Google Scholar]64. Шарма Р., Чисти Ю., Банерджи Калифорнийский университет. Производство, очистка, характеристика и применение липаз. Биотехнология Adv. 2001; 19: 627–62. 10.1016/S0734-9750(01)00086-6 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]65. Джагер К.Е., Ритц М.Т. Микробные липазы представляют собой универсальные инструменты для биотехнологии. Тенденции биотехнологии. 1998; 16: 396–403.10.1016/S0167-7799(98)01195-0 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66. Colman MH, Macrae AR. Жировой процесс и состав. Патент Великобритании 1577933. 1980.

67. Wei W, Wang R, Nie L, Yao S. Быстрое определение диметоата с помощью сенсорной системы импеданса поверхностных акустических волн. Анальный латыш. 1997; 30: 2641–61. 10.1080/00032719708001811 [CrossRef] [Google Scholar]68. Хасан Ф., Шах А.А., Хамид А. Промышленное применение микробных липаз. Ферментная микробная технология. 2006; 39: 235–51. 10.1016/j.enzmictec.2005.10.016 [CrossRef] [Google Scholar] 69. Гош П.К., Саксена Р.К., Гупта Р., Ядав Р.П., Дэвидсон С. Микробные липазы: производство и применение. прог. 1996; 79: 119–57. [PubMed] [Google Scholar]70. Боррелли ГМ, Троно Д. Рекомбинантные липазы и фосфолипазы и их использование в качестве биокатализаторов для промышленных применений. Int J Mol Sci. 2015;16(9):20774–840. 10.3390/ijms160920774 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]71. Де Мария Л., Винд Дж., Оксенбёлль К.М., Свендсен А., Паткар С. Фосфолипазы и их промышленное применение.Приложение Microbiol Biotechnol. 2007; 74: 290–300. 10.1007/s00253-006-0775-x [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]72. Чжао С., Ши-Цзянь Д., Тао Г., Сюй Р., Ван М., Реухс Б. и др. Влияние обработанного фосфолипазой А2 (ФЛА2) сухого яичного желтка на реологические свойства пшеничного теста. Лебенсм Висс Технол. 2010;43(1):45–51. 10.1016/j.lwt.2009.06.027 [CrossRef] [Google Scholar]73. Сырбу А, Паслару В. Влияние препарата лизомакс на реологические свойства теста. J Agroaliment Proc Technol. 2006; 12:199–208. [Google Академия] 74.Cheng F, Sheng J, Cai T, Jin J, Liu W, Lin Y и др. Нечувствительная к протеазе ферулоилэстераза из метагеномной библиотеки рубца китайской голштинской коровы: экспрессия, характеристика и использование при высвобождении феруловой кислоты из пшеничной соломы. J Agric Food Chem. 2012;60:2546–53. 10.1021/jf204556u [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]75. Gallage NJ, Hansen EH, Kannangara R, Olsen CE, Motawia MS, Jørgensen K, et al. Образование ванилина из феруловой кислоты в Vanilla planifolia катализируется одним ферментом. Нац коммун.2014;5:4037. 10.1038/ncomms5037 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]76. Сюй Зи, Хэ Х, Чжан С, Го Т, Конг Дж. Характеристика ферулоилэстераз, продуцируемых четырьмя видами Lactobacillus: L. amylovorus, L. acidophilus, L. farciminis и L. fermentum, выделенными из силосованной кукурузной соломы. Фронт микробиол. 2017;8:941. 10.3389/fmicb.2017.00941 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]77. Гульельметти С., Де Нони И., Караччоло Ф., Молинари Ф., Парини С., Мора Д. Скрининг активности бактериальной циннамоилэстеразы для производства нового функционального пищевого продукта.Appl Environ Microbiol. 2008;74:1284–8. 10.1128/AEM.02093-07 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]78. Камби Б., Хильдебранд Д.Ф., Аддо К. Влияние изоферментов липоксигеназы соевой муки на реологические и хлебопекарные свойства теста из пшеничной муки. Дж. Пищевая наука. 1997;62(2):281–3. 10.1111/j.1365-2621.1997.tb03985.x [CrossRef] [Google Scholar]79. Коэдука Т., Кадзивара Т., Мацуи К. Клонирование генов липоксигеназы цианобактерии Nostoc punctiforme и ее экспрессия в Escherichia coli.Карр микробиол. 2007; 54: 315–9. 10.1007/s00284-006-0512-9 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]80. Андреу А.З. , Ванко М., Безакова Л., Фойснер И. Свойства мини-9R-липоксигеназы из Nostoc sp. PCC 7120 и его мутантные формы. Фитохимия. 2008; 69: 1832–7. 10.1016/j.phytochem.2008.03.002 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]81. Гао Б., Боглин В.Е., Чжэн Ю., Шнайдер С., Браш А.Р. Доказательства наличия ионного промежуточного соединения в трансформации гидропероксида жирной кислоты родственной каталазе синтазой алленоксида из цианобактерии Acaryochloris marina.Дж. Биол. Хим. 2009; 284:22087–98. 10.1074/jbc.M109.013151 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]82. Гао Б., Боэглин В.Е., Браш А.Р. Жирные кислоты омега-3 оксигенируются по атому углерода n-7 липоксигеназным доменом слитого белка цианобактерии Acaryochloris marina. Биохим Биофиз Акта. 2010; 1801: 58–63. 10.1016/j.bbalip.2009.09.004 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]83. Макдональд СЕ. Липоксигеназная и лютеиновая отбеливающая активность манной крупы из твердых сортов пшеницы. Зерновые хим.1979; 56: 84–9. [Google Академия]84. Штауффер К.Э. Функциональные добавки для хлебобулочных изделий. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: Springer; 1991. [Google Scholar]85. Патель ДД, Патель РР, Таккар ВР. Очистка, характеристика и применение изоферментов липоксигеназы из Lasiodiplodia theobromae. Заявл. Биохим Биотехнолог. 2015;175(1):513–25. 10.1007/s12010-014-1278-3 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]86. Хейворд С., Сильерс Т., Сварт П. Липоксигеназы: от выделения к применению. CRFSFS. 2017;16:199–211. 10.1111/1541-4337.12239 [CrossRef] [Google Scholar]87. Шулейн М. Целлюлазы Trichoderma reesei. Методы Энзимол. 1988; 160: 234–42. 10.1016/0076-6879(88)60125-X [CrossRef] [Google Scholar]88. Дэвис Г., Хенриссат Б. Структуры и механизмы гликозилгидролаз. Структура. 1995; 3: 853–9. 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]89. Кубичек КП. Системные биологические подходы к пониманию продукции целлюлазы Trichoderma reesei. Дж Биотехнолог. 2013; 163:133–42. 10.1016/j.jbiotec.2012.05.020 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]90. Пейн С.М., Нотт Б.С., Мэйс Х.Б., Ханссон Х., Химмель М.Е., Сандгрен М. и др. Целлюлазы грибов. Chem Rev. 2015; 115:1308–48. 10.1021/cr500351c [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]91. Нага Падма П., Шравани П., Мишра П. Н., Снеха Н., Анурадха К. Синергетическое воздействие нескольких ферментов на осветление яблочного сока. Индийская J Sci Technol. 2017;10(10):1–5. 10.17485/ijst/2017/v10i10/107716 [CrossRef] [Google Scholar]92. Леа Р., Кигель Дж., Свендсен И., Манди Дж.Биохимическая и молекулярная характеристика β-глюкозидазы семян ячменя. Дж. Биол. Хим. 1995; 270:15789–97. 10.1074/jbc.270.26.15789 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]93. Кабир Ф., Султана М.С., Курнианта Х. Содержание полифенолов и антиоксидантная активность малоиспользуемых экстрактов виноградных выжимок (Vitis vinifera L.). Назад Nutr Food Sci. 2015;20:210–4. 10.3746/pnf.2015.20.3.210 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]94. Хампф Х.У., Шрайер П. Связанные ароматические соединения из плодов и листьев ежевики (Rubus laciniata, L. ). J Agric Food Chem. 1991; 39:1830–2. 10.1021/jf00010a028 [CrossRef] [Google Scholar]95. Саджит С., Приджи П., Шридеви С., Бенджамин С. Обзор грибковых целлюлаз с промышленной точки зрения. J Nutr Food Sci. 2016;6(1):461 10.4172/2155-9600.1000461 [CrossRef] [Google Scholar]96. Галанте Ю.М., Монтеверди Р., Инама С., Кальдини С., Де Конти А., Лавелли В. и др. Новое применение ферментов в виноделии и производстве оливкового масла. Итальянский Biochem Soc Trans. 1993; 4:34. [Google Академия]97. Бэмфорт CW.Современные взгляды на роль ферментов в пивоварении. J Зерновые науки. 2009;50(3):353–7. 10.1016/j.jcs.2009.03.001 [CrossRef] [Google Scholar]98. Галанте Ю.М., ДеКонти А., Монтеверди Р. Применение ферментов Trichoderma в пищевой и кормовой промышленности. В: Harman GE, Kubicek CP, редакторы. Ganoderma и Gliocladium, vol. 2. Ферменты, биологический контроль и коммерческое применение. Лондон, Великобритания: Taylor & Francis Ltd; 1998. С. 286-301. [Google Академия]99. Оксанен Дж., Ахвенайнен Дж. , Хоум С. Микробная целлюлоза для улучшения фильтруемости сусла и пива.В: Труды 20-го Европейского конгресса по химии пивоварения, Хельсинки, Финляндия: 1985. С. 419–25. [Google Академия]100. Сукумаран РК. Биоэтанол из лигноцеллюлозной биомассы, часть II. Производство целлюлаз и гемицеллюлаз. В: Пандей А, редактор. Справочник по биотопливу на растительной основе. Бока-Ратон, Флорида, США: CRC Press, Taylor & Francis Group; 2009. С. 141-57. [Google Академия] 101. Коллинз Т., Гердей С., Феллер Г. Ксиланазы, семейства ксиланаз и экстремофильные ксиланазы. FEMS Microbiol Rev. 2005;29(1):3–23.10.1016/j.femsre.2004.06.005 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]102. Суини, доктор медицины, Сюй Ф. Ферменты, преобразующие биомассу, как промышленные биокатализаторы для топлива и химикатов: последние разработки. Катализаторы. 2012;2:244–63. 10.3390/catal2020244 [CrossRef] [Google Scholar] 103. Джутуру В., Ву Дж.С. Микробные экзо-ксиланазы: мини-обзор. Заявл. Биохим Биотехнолог. 2014; 174:81–92. 10.1007/s12010-014-1042-8 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]104. Санги А., Гарг Н., Гупта В.К., Миттал А., Кухад Р.С. Одноэтапная очистка и характеристика ксиланазы, не содержащей целлюлозы, продуцируемой алкалофильной Bacillus subtilis ASH.Браз Дж Микробиол. 2010;41:467–76. 10.1590/S1517-83822010000200029 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]105. Баджадж Б.К., Сингх Н.П. Производство ксиланазы из устойчивого к щелочи Streptomyces sp. 7b при твердофазной ферментации, ее очистке и характеристике. Заявл. Биохим Биотехнолог. 2010; 162:1804–18. 10.1007/s12010-010-8960-x [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]106. Шарма П.К., Чанд Д. Получение термостабильной ксиланазы, не содержащей целлюлазы, из Pseudomonas sp. XPB-6. Int Res J Biol Sci.2012;1(5):31–41. [Google Академия] 107. Наир С.Г., Синдху Р., Шашидхар С. Производство грибковой ксиланазы в условиях твердофазной и глубинной ферментации. Afr J Microbiol Res. 2008; 2:82–6. [Google Академия] 108. Мандал А. Обзор микробных ксиланаз и их применения. Int J Life Sci (Катманду). 2015;4:178–87. [Google Академия] 109. Мартинес-Аная М.А., Хименес Т. Функциональность ферментов, гидролизующих крахмал и некрахмальные полисахариды в хлебопекарном производстве. Z Лебенсм Унтерс Форш. 1997;205(3):209–14.10.1007/s002170050152 [CrossRef] [Google Scholar] 110. Polizeli MLTM, Rizzatti ACS, Monti R, Terezni HF, Jorge JA, Amorim DS. Ксиланазы грибов: свойства и промышленное применение. Приложение Microbiol Biotechnol. 2005; 67: 577–91. 10.1007/s00253-005-1904-7 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 111. Саадун И., Давагре А., Джарадат З., Абабне К. Влияние условий культивирования на продукцию пектиназы Streptomyces sp. (штамм J9). Int J Life Sci Med Res. 2013;3:148 10.5963/LSMR0304002 [CrossRef] [Google Scholar] 112.Ребелло С., Анджу М., Аниш Э.М., Синдху Р., Бинод П., Пандей А. Последние достижения в производстве и применении микробных пектиназ: обзор. Rev Environ Sci Biotechnol. 2017;16:381–94. 10.1007/s11157-017-9437-y [CrossRef] [Google Scholar] 113. Педролли Д.Б., Монтейру А.С., Гомес Э. , Кано Кармона Э. Пектин и пектиназы: производство, характеристика и промышленное применение микробных пектинолитических ферментов. Open Biotechnol J. 2009; 3:9–18. 10.2174/18740707000009 [CrossRef] [Google Scholar] 114.Тапре А.Р., Джейн Р.К. Пектиназы: Ферменты для переработки фруктов. Int Food Res J. 2014; 21:447–53. [Google Академия] 115. Мюллер Д. Исследования нового фермента глюкозооксидазы. Я. Биохим З. 1928; 199:136–70. [на немецком языке] [Google Scholar] 116. ЭЛЬ-Шербени Г.А. Шиндия А.А., шериф YMM. Оптимизация различных факторов, влияющих на активность глюкозооксидазы, продуцируемой Aspergillus niger. Int J Agric Biol. 2005; 7: 953–8. [Google Академия] 117. Кона Р.П., Куреши Н., Пай Дж.С. Производство глюкозооксидазы с использованием Aspergillus niger и кукурузного экстракта.Биоресурсная технология. 2001; 78: 123–6. 10.1016/S0960-8524(01)00014-1 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]118. Михайлова Р.В., Шишко Ж.Ф., Ясенко М.И., Лобанок АГ. Влияние условий культивирования на продукцию внеклеточной глюкозооксидазы штаммом Penicillium adametzii BIM-90. Микол Фитопатол. 2000; 34:48–53. [Google Академия] 119. Рамачандран С., Фонтаниль П., Панди А., Ларрош К. Глюконовая кислота: свойства, применение и микробное производство. Пищевая технология Биотехнология. 2006; 44: 185–95. [Google Академия] 120.Джардина П., Фарако В., Пеццелла К., Пискителли А., Ванхулле С., Санния Г. Лакказы: бесконечная история. Cell Mol Life Sci. 2010;67:369–85. 10.1007/s00018-009-0169-1 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 121. Мадхави В., Леле С.С. Лакказе: свойства и приложения. Биоресурсы. 2009; 4: 1694–717. [Google Академия] 122. Морозова ОВ, Шумакович ГП, Шлеев СВ, Ярополов ЮИ. Лакказо-медиаторные системы и их приложения: обзор. Прикл Биохим Микробиол. 2007;43(5):583–97. 10.1134/S0003683807050055 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]123.Гочев ВК, Крастанов АИ. Выделение лакказопродуцирующей Trichoderma sp. Bulg J Agric Sci. 2007; 13:171–176. [Google Академия] 124. Садхашивам С., Савита С., Сваминатан К., Лин Ф.Х. Производство, очистка и характеристика лакказы со средним окислительно-восстановительным потенциалом из недавно выделенной Trichoderma harzianum WL1. Процесс биохим. 2008;43:736–42. 10.1016/j.procbio.2008.02.017 [CrossRef] [Google Scholar] 125. Ли Г, Лю С, Юань Л. Улучшенное производство лакказы Funalia trogii при абсорбционной ферментации с питательным носителем.J Biosci Bioeng. 2017;124(4):381–5. 10.1016/j.jbiosc.2017.05.002 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 126. Тонин Ф., Мелис Р., Кордес А., Санчес-Амат А., Поллегиони Л., Розини Э. Сравнение различных микробных лакказ как инструментов для промышленного использования. Н Биотехнолог. 2016;33(3):387–98. 10.1016/j.nbt.2016.01.007 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 127. Сунь Дж., Чжэн М., Лу З., Лу Ф., Чжан С. Гетерологическое получение устойчивой к температуре и рН лакказы из Bacillus vallismortis FMB-103 в Escherichia coli и ее применение.Процесс биохим. 2017;55:77–84. 10.1016/j.procbio.2017.01.030 [CrossRef] [Google Scholar]

128. Conrad LS, Sponholz WR, Berker O. Обработка пробки ферментом, окисляющим фенол. Патент США 6152966. 2000.

129. McMurrough I, Madigan D, Kelly R, O’Rourke T. Прогнозирование срока хранения светлого пива с образованием помутнения. Пищевая Технол. 1999; 53:58–63. [Google Scholar]

130. Матиасен Т.Е. Лаккейс и хранение пива. Патент WO 1995021240A2. 1995.

131. Джованелли Г. Ферментативная обработка полифенолов солода для стабилизации пива.Инд Беванде. 1989; 18: 497–502. [на итальянском] [Google Scholar]

133. Si JQ. Использование лакказы в хлебопекарной промышленности. Патент США 6296883 B1. 1994.

134. Пури М., Шарма Д., Барроу Дж. К., Тивари А.К. Оптимизация нового метода экстракции стевиозидов из листьев Stevia rebudiana. Пищевая хим. 2012; 132:1113–20. 10.1016/j.foodchem.2011.11.063 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 135. Сингх Р.С., Суч Б.С., Пури М. Оптимизация среды и параметров процесса для производства инулиназы из недавно выделенного Kluyveromyces marxianus YS-1.Биоресурсная технология. 2007; 98: 2518–25. 10.1016/j.biortech.2006.09.011 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 136. Уилкинс Т.Д., Вагнер Д.Л., Велтри Б.Дж., младший, Грегори Э. М. Факторы, влияющие на продукцию каталазы Bacteroides. Дж. Клин Микробиол. 1978; 8: 553–57. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]138. Гомаа ОМ, Момтаз АМ. Характеристика штамма типа Bacillus maroccanus, устойчивого к перекиси водорода, выделенного из текстильных сточных вод. Араб Дж. Биотехнолог. 2006; 9: 83–94. [Google Академия] 139. Амо Т., Атоми Х., Иманака Т.Уникальное присутствие марганцевой каталазы у гипертермофильного археона Pyrobaculum calidifontis VA1. J Бактериол. 2002; 184:3305–12. 10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 140. Олуоч К.Р., Веландер У., Андерссон М.М., Мулаа Ф.Дж., Маттиассон Б., Хатти-Каул Р. Разложение перекиси водорода иммобилизованными клетками алкалофильных Bacillus halodurans. Биокатал Биотрансформ. 2006; 24: 215–22. 10.1080/10242420600662669 [CrossRef] [Google Scholar] 141. Каландрелли В., Гамбакорта А., Романо И., Карраторе В., Лама Л.Новая термощелочная стабильная каталаза-пероксидаза из Oceanobacillus oncorhynchi subsp. incaldaniensis: Очистка производства каталазы путем регуляции углеродного обмена. World J Microbiol Biotechnol. 2008; 24:2269–75. 10.1007/s11274-008-9741-3 [CrossRef] [Google Scholar] 142. Ван В, Сунь М, Лю В, Чжан Б. Очистка и характеристика психрофильной каталазы из Antarctic Bacillus. Может J Microbiol. 2008; 54: 823–8. 10.1139/W08-066 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]143. Накаяма М., Накадзима-Камбе Т., Катаяма Х., Хигучи К., Кавасаки Ю., Фудзи Р.Высокая продукция каталазы штаммом Rhizobium radiobacter 2-1. J Biosci Bioeng. 2008; 106: 554–8. 10.1263/jbb.106.554 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 144. Бучкова М., Годочикова Ю., Шимоновичова А., Полек Б. Производство каталазы изолятами Aspergillus niger в ответ на стресс от загрязняющих веществ тяжелыми металлами. Карр микробиол. 2005;50(4):175–9. 10.1007/s00284-004-4458-5 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 145. Цзэн Х.В., Цай Ю.Дж., Ляо С.Р., Чжан Ф., Ли Ю.Л., Цзэн С.К. Каталаза Serratia marcescens SYBC08, выделенная из шлама, содержащего перекись водорода, демонстрирует повышенную выработку каталазы за счет регуляции углеродного обмена. англ Life Sci. 2011; 11:37–43. 10.1002/elsc.201000115 [CrossRef] [Google Scholar] 146. Кимото Х., Йошимунэ К., Мацуима Х., Юмото И. Характеристика каталазы психротолерантного Psychrobacter piscatorii T-3, проявляющего высокую каталазную активность. Int J Mol Sci. 2012;13:1733–46. 10.3390/ijms13021733 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]147. Моралес Эрнандес CE, Падилья Герреро IE, Гонсалес Эрнандес GA, Солис ES, Торрес Гусман JC. Сверхэкспрессия каталазы сокращает время прорастания и увеличивает патогенность гриба Metarhizium anisopliae.Приложение Microbiol Biotechnol. 2010;87:1033–44. 10.1007/s00253-010-2517-3 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 148. Рекер Дж., Шмитт М., Паш Л., Эберт К., Гроссманн М. Использование глюкозооксидазы и каталазы для ферментативного снижения потенциального содержания этанола в вине. Пищевая хим. 2016; 210:660–70. 10.1016/j.foodchem.2016.04.093 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 149. Хамид М. Халил-ур-Рехман. Возможности применения пероксидаз. Пищевая хим. 2009; 115:1177–86. 10.1016/j.foodchem.2009.02.035 [CrossRef] [Google Scholar] 150.Вакамацу К., Такахама У. Изменение активности пероксидазы и изоферментов пероксидазы в каллусе моркови. Завод Физиол. 1993; 68: 167–71. 10.1111/j.1399-3054.1993.tb01774.x [CrossRef] [Google Scholar] 151. Байлз CL, Мартин РД. Изоферменты пероксидазы, полифенолоксидазы и шикиматдегидрогеназы в зависимости от типа ткани, зрелости и патогенной индукции проростков арбуза. Завод Физиол Биохим. 1993;31(4):499–506. [Google Академия] 152. Януш Г., Кухарчик К.Х., Павлик А., Стащак М., Пащинский А.Я.Грибковая лакказа, пероксидаза марганца и пероксидаза лигнина: экспрессия и регуляция генов. Ферментная микробная технология. 2013;52(1):1–12. 10.1016/j.enzmictec.2012.10.003 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 153. Конеса А., Пунт П.Дж., ван ден Хондел CAMJJ. Грибковые пероксидазы: молекулярные аспекты и приложения. Дж Биотехнолог. 2002; 93: 143–58. 10.1016/S0168-1656(01)00394-7 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]154. Колпа Д.И., Фраайе М.В., ван Блуа Э. Пероксидазы DyP-типа: многообещающий и универсальный класс ферментов.J Ind Microbiol Biotechnol. 2014;41:1–7. 10.1007/s10295-013-1371-6 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 155. Браун ME, Чанг MCY. Изучение бактериальной деградации лигнина. Curr Opin Chem Biol. 2014;19:1–7. 10.1016/j.cbpa.2013.11.015 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 156. Венторино В., Алиберти А., Фарако В., Робертиелло А., Джакоббе С., Эрколини Д. и др. Изучение динамики микробиоты, связанной с деградацией растительной биомассы, и изучение бактерий, разлагающих лигноцеллюлозу, для промышленного биотехнологического применения.Научный доклад 2015; 5:8161. 10.1038/srep08161 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]157. Маджумдар С., Лукк Т., Солбиати Дж. О., Бауэр С., Наир С. К., Кронан Дж. Э. и др. Роль малых лакказ Streptomyces в деградации лигнина. Биохимия. 2014;53:4047–58. 10.1021/bi500285t [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 158. Рамачандра М., Кроуфорд Д. Л., Хертель Г. Характеристика внеклеточной лигнинпероксидазы лигноцеллюлолитического актиномицета Streptomyces viridosporus. Appl Environ Microbiol.1988;54(12):3057–63. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]159. Холм К.А. Автоматизированное определение активности микробной пероксидазы в образцах ферментации с использованием перекиси водорода в качестве субстрата и 2,2`-азинобис(3-этилбензотиазолин-6-сульфоната) в качестве донора электронов в системе проточного впрыска. Аналитик. 1995;120(8):2101–5. 10.1039/AN9952002101 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 161. Годтфредсен С.Е., Оттесен М. Созревание пива с помощью α-ацетолактатдекарбоксилазы. Carlsberg Res Commun. 1982;47(2):93–102.10.1007/BF02
9 [CrossRef] [Google Scholar] 162. Чжао С, Су Х, Лю Ю. Каталитический механизм ацетолактатдекарбоксилазы Brevibacillus brevis по отношению к обоим энантиомерам α-ацетолактата. РСК Прогресс. 2016;6:80621–9. 10.1039/C6RA18264J [CrossRef] [Google Scholar] 163. Дулье С., Молл М., Будрант Дж. , Понселе Д. Улучшенные характеристики и контроль брожения пива с использованием инкапсулированной α-ацетолактатдекарбоксилазы и моделирования. Биотехнологическая прог. 2000;16:958–65. 10.1021/bp000128k [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 164.Чжао Ф., Ван К., Донг Дж., Сянь М., Ю Дж., Инь Х. и др. Ферментно-неорганические наноцветы / альгинатные микрогранулы: система иммобилизации ферментов и ее потенциальное применение. Процесс биохим. 2017;57:87–94. 10.1016/j.procbio.2017.03.026 [CrossRef] [Google Scholar] 165. Кришнапура П.Р., Белур П.Д., Субраманья С. Критический обзор свойств и применения микробных l-аспарагиназ. Crit Rev Microbiol. 2016;42:720–37. 10.3109/1040841X.2015.1022505 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 166. Пури М, Банерджи, Калифорнийский университет.Получение, очистка и характеристика фермента нарингиназы, удаляющего горечь. Биотехнология Adv. 2000;18:207–17. 10.1016/S0734-9750(00)00034-3 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]167. Пури М. Обновления по нарингиназе: структурные и биотехнологические аспекты. Приложение Microbiol Biotechnol. 2012; 93:49–60. 10.1007/s00253-011-3679-3 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 168. Бусто М.Д., Меза В., Ортега Н., Перес-Матеос М. Иммобилизация нарингиназы Aspergillus niger CECT 2088 в криогелях поливинилового спирта для удаления горечи соков.Пищевая хим. 2007;104(3):1177–82. 10.1016/j.foodchem.2007.01.033 [CrossRef] [Google Scholar] 169. Соарес НФФ, Хотчкисс Дж.Х. Иммобилизация нарингиназы в упаковочных пленках для снижения концентрации нарингина в грейпфрутовом соке. Дж. Пищевая наука. 1998;63(1):61–5. 10.1111/j.1365-2621.1998.tb15676.x [CrossRef] [Google Scholar] 170. Хуан В, Чжан И, Ши С, Чен Дж, Дэн Х, Ду Ю. Контролируемая иммобилизация нарингиназы на электропряденых нановолокнах из ацетата целлюлозы и их применение для удаления горечи сока. Int J Биол Макромоль.2017;98:630–6. 10.1016/j.ijbiomac.2017.02.018 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 171. Гонг А., Чжу К.Т., Сюй И., Ван Ф.К., Цабинг Д.К., Ву Ф.А. и др. Подвижные и непотопляемые графеновые листы с иммобилизованным ферментом для микрожидкостного биокатализа. Научный доклад 2017; 7:4309. 10.1038/s41598-017-04216-4 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

пищевых ферментов | Управление безопасности пищевых продуктов Ирландии

Слово «фермент» впервые было использовано немецким физиологом Вильгельмом Кюне и происходит от греческого термина, означающего «в дрожжах».Хотя использование ферментов в производстве продуктов питания и напитков, таких как хлеб и вино, практиковалось на протяжении тысячелетий, лежащий в их основе процесс (и действительно многие пищевые процессы), в котором использовались ферменты микробного происхождения, не был полностью понят до позднего времени. 19-го века.

Что такое ферменты и пищевые ферменты?

Ферменты — это белки, которые усиливают, т. е. катализируют биохимические реакции, и обычно используются для ускорения и/или таргетирования конкретных химических реакций.Ферменты получают из самых разных источников, но в основном путем экстракции из растений или животных или путем ферментации из микроорганизмов, включая генетически модифицированные микроорганизмы.

Пищевые ферменты — это безопасные для употребления ферменты, которые используются в пищевой промышленности при производстве продуктов питания для повышения безопасности и качества пищевых продуктов, а также эффективности процесса.

Для чего конкретно используются пищевые ферменты?

Пищевые ферменты широко используются в производстве, переработке, приготовлении и обработке широкого спектра пищевых продуктов.Их точное использование столь же широко, как и продукты, в которых они используются. Вот некоторые распространенные примеры: 

  1. Удаление кислорода из безалкогольных напитков в бутылках для уменьшения потемнения из-за окисления
  2. Расщепление растительных клеток для повышения эффективности экстракции растительного масла
  3. Удаление пектинов из фруктовых соков для производства прозрачных фруктовых соков
  4. Превращение крахмала в сахар при производстве спирта
  5. Сквашивание молока для производства сыра
  6. Удаление (гидролиз) лактозы из молока с целью получения безлактозного молока
  7. Тендеризация мясных продуктов
  8. Снижение содержания акриламида в продуктах из вареного картофеля, таких как замороженные чипсы.
Как называются и классифицируются ферменты?

Ферменты классифицируются по типу химической реакции, которую они катализируют. Наиболее распространенная схема классификации ферментов определена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB), который классифицирует ферменты на шесть широких классов, т. е. оксидоредуктазы; трансферазы; гидролазы; лиазы; Изомеразы и лигазы с различными подклассами в каждой группе. Все ферменты идентифицируются четырехзначным кодом с префиксом EC, что означает Комиссия по ферментам.

Какова правовая позиция в Европейском Союзе в отношении пищевых ферментов?

До 2008 года в Европейском союзе (ЕС) ферменты считались безопасными для использования в пищевых продуктах, поскольку они естественным образом присутствовали во многих ингредиентах, используемых для приготовления пищи. Таким образом, до 2008 года ферменты, кроме тех, которые используются в качестве пищевых добавок (например, инвертаза и лизоцим), не регулировались на уровне ЕС или регулировались как технологические добавки в соответствии с национальным законодательством отдельных государств-членов. Только Франция и Дания требуют оценки безопасности ферментов, используемых в качестве технологических добавок, прежде чем их можно будет использовать в производстве продуктов питания. В Ирландии нет специального национального законодательства в отношении пищевых ферментов.

Регламент

(ЕС) № 1331/2008 предусматривает общую процедуру оценки и авторизации пищевых ферментов и других добавок, улучшающих качество пищевых продуктов (FIA), включая оценку рисков, проводимую Европейским агентством по безопасности пищевых продуктов (EFSA). Последнее положение соответствует системе оценки рисков в вопросах безопасности пищевых продуктов, установленной Регламентом (ЕС) №178/2002, который предусматривает, что разрешению на размещение веществ на рынке должна предшествовать независимая научная оценка рисков, которые они могут представлять для здоровья человека.

Регламент

(ЕС) № 1332/2008 гармонизировал правила в отношении пищевых ферментов, используемых в пищевых продуктах на территории ЕС, и предусматривает, что информация обо всех пищевых ферментах, используемых в пищевой промышленности, должна предоставляться EFSA для оценки риска. Настоящий Регламент применяется с 20 января 2009 г., а положения о маркировке применяются с 20 января 2010 г.

Регламент

(ЕС) № 234/2011, имплементирующий Регламент (EC) № 1331/2008 содержит список данных, необходимых для подачи досье в EFSA. Все материалы должны содержать компонент оценки рисков, чтобы их могло оценить EFSA; кроме того, они должны иметь компонент управления рисками, который оценивается Европейской комиссией (ЕК) и ее государствами-членами.

Пищевые ферменты будут включены в список разрешенных пищевых ферментов ЕС, если они не представляют опасности для здоровья потребителей; существует технологическая потребность в их использовании, и их использование не вводит потребителей в заблуждение.Включение пищевых ферментов в список ЕС будет осуществляться в соответствии с процедурами, изложенными в Регламенте. (ЕС) № 1331/2008 и с правилами реализации, изложенными в Регламенте (ЕС) № 234/2011, в котором указаны общие положения о данных, необходимых для оценки рисков и управления рисками пищевых ферментов.

В случае подачи заявки на изменение условий использования разрешенного пищевого фермента или на изменение спецификаций разрешенного пищевого фермента данные, запрашиваемые для оценки риска, могут не требоваться, если они могут быть обосновано заявителем.См. обновленную информацию о законодательстве по всем пищевым ферментам.

На что распространяется Регламент о пищевых ферментах?

Регламент

(ЕС) № 1332/2008 распространяется на все пищевые ферменты, которые добавляют в пищевые продукты для выполнения технологической функции при производстве, обработке, приготовлении, обработке, упаковке, транспортировке или хранении таких пищевых продуктов, включая ферменты, используемые в качестве технологических добавок.

Регламент не распространяется на ферменты, предназначенные для потребления человеком, т.е.грамм. для пищевых или пищеварительных целей и ферментов, используемых при производстве пищевых добавок в соответствии с Регламентом (ЕС) № 1333/2008 и при производстве технологических добавок.

Культуры микробов, традиционно используемые в производстве пищевых продуктов (сыр, вино), которые могут попутно продуцировать ферменты, но не используются специально для их производства, не считаются пищевыми ферментами.

Имеется ли список разрешенных пищевых ферментов ЕС?

Нет, в ЕС нет списка разрешенных пищевых ферментов.Статья 17 Регламента (ЕС) № 1332/2008 о пищевых ферментах устанавливает период, в течение которого можно подать заявку на пищевые ферменты для включения в список ЕС. Этот период начался 11 сентября 2011 г. и закончился 11 марта 2015 г. За этот период в ЕС поступило более 300 заявок на пищевые ферменты, т.е. досье.
У Европейской комиссии (ЕК) есть список заявок на пищевые ферменты, поданных в ЕС в установленный законом срок.

(FSAI) понимает из ЕК, что для обеспечения справедливых и равных условий для всех заявителей список ЕС будет составлен за один шаг.Список будет составлен после завершения оценки риска всех пищевых ферментов, в отношении которых было представлено достаточно информации в течение первоначального периода подачи заявок. Однако оценки рисков EFSA для отдельных ферментов будут опубликованы, как только они будут завершены. Из-за большого количества заявок, поданных в течение начального периода подачи заявок, потребуется несколько лет, чтобы составить список пищевых ферментов ЕС.

Можно ли использовать пищевые ферменты при отсутствии разрешенного списка ЕС?

Да, до тех пор, пока не будет установлен список пищевых ферментов ЕС, национальные правила (в тех государствах-членах, которые имеют такие правила) по маркетингу и использованию пищевых ферментов, а также пищевых продуктов, произведенных с использованием пищевых ферментов, будут продолжать применяться в этих странах ЕС.

В тех государствах-членах, где отсутствуют национальные правила, пищевые ферменты могут продолжать использоваться до тех пор, пока не будет составлен список ЕС. Однако, если в ЕС не было подано ни одной заявки на последующую оценку риска и разрешение на использование этих пищевых ферментов, они не будут разрешены для использования в ЕС после первой публикации списка пищевых ферментов ЕС.

Примечание: пищевые ферменты, признанные EFSA небезопасными, не могут использоваться в пищевых продуктах в соответствии со статьей 14 Регламента (ЕС) No.178/2002. Можно ли по-прежнему подавать заявки на пищевые ферменты?

Да, несмотря на то, что законный срок подачи заявок на новые пищевые ферменты истек, заявки все еще можно подавать. Тем не менее, ЕК указала, что она будет отдавать приоритет тем заявкам, которые были получены до установленного законом крайнего срока 11 марта 2015 года. Заявки на ферменты, поданные после 11 марта 2015 года, скорее всего, не будут частью первого списка пищевых ферментов ЕС. Однако предполагается, что промежуточный период позволит этим конкретным пищевым ферментам оставаться на рынке на законных основаниях после публикации первого списка пищевых ферментов ЕС и до завершения оценки рисков и получения разрешения EFSA.

Как оформляются и подаются заявки на пищевые ферменты?

EC опубликовала практическое руководство по подаче заявок на пищевые добавки, пищевые ферменты и пищевые ароматизаторы.

EFSA также опубликовало руководство по подаче досье на пищевые ферменты для оценки риска. Кроме того, см. пояснительную записку к руководству по подаче досье на пищевые ферменты. Обратите внимание, что в следующих случаях производитель фермента и/или конечный пользователь пищевого фермента должен проинформировать ЕС и предоставить необходимые данные: 

  1. При появлении новой научной или технической информации, которая может повлиять на оценку риска пищевого фермента EFSA 
  2. Если пищевой фермент уже одобрен в соответствии с Регламентом (ЕС) №1332/2008, но производится с использованием другого сырья и/или производственных процессов, значительно отличающихся от включенных в первоначальную оценку риска, представленную в EFSA
  3. .
  4. По запросу проинформируйте ЕС о фактическом использовании пищевого фермента. Такая информация будет предоставлена ​​ЕК государствам-членам.
Как следует маркировать пищевые ферменты на пищевых продуктах?

Правила маркировки пищевых ферментов изложены в Регламенте (ЕС) №1169/2011 о предоставлении потребителям информации о пищевых продуктах, а также в статьях с 10 по 13 Регламента (ЕС) № 1332/2008 о пищевых ферментах. Более подробная информация о требованиях к маркировке пищевых ферментов также представлена ​​на веб-сайте FSAI по следующей ссылке.

ЕС подготовила руководящий документ по критериям определения статуса пищевого фермента как ингредиента или технологической добавки в данном контексте использования, и, следовательно, должен ли он быть указан в списке ингредиентов пищевых продуктов, предназначенных для конечный потребитель.Такие критерии помогут заявителям подготовить соответствующую заявку на получение разрешения на использование пищевых ферментов. Руководство также включает в себя дерево решений для облегчения этой категоризации.

Последнее рассмотрение: 15/05/2018

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.